Untersuchungen zur Faltung kleiner natürlicher Peptide durch IR-UV Doppelresonanz-Laserspektroskopie und dispergierter Fluoreszenz in der Gasphase: Neue Ufer durch 2-Photonenionisation der Peptidbildung

通过 IR-UV 双共振激光光谱和气相分散荧光研究小天然肽的折叠：肽形成的 2 光子电离的新前沿

• 批准号: 5427688
• 负责人: Professor Dr. Karl Kleinermanns
• 金额: --
• 依托单位: Lehrstuhl für Molekülspektroskopie und Nanosysteme (aufgelöst)
• 依托单位国家: 德国
• 项目类别: Research Grants
• 财政年份: 2004
• 资助国家: 德国
• 起止时间: 2003-12-31 至 2012-12-31
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://gepris.dfg.de/gepris/projekt/5427688?language=en
• 关键词: Untersuchungen; zur; Faltung; kleiner; nat

Peptide gehören zu den wichtigsten Bausteinen des Lebens. Ihre Funktion hängt wesentlich von ihrer Struktur und der Änderung dieser Struktur im Verlauf von biologischen Prozessen ab. Untersuchungen der Konformerenlandschaft von auf wenige Kelvin abgekühlten Peptiden durch hochauflösende Laserspektroskopie haben den Vorteil, die intrinsischen Eigenschaften der isolierten Protein-Bausteine wie die Faltungskräfte durch intramolekulare Wasserstoffbrückenbindungen und van der Waals-Bindungen, elektrostatische Wechselwirkungen sowie Änderungen der Konformerenlandschaft durch gezielten sukzessiven Aufbau einer Wasserhülle im Detail studieren zu können. Kürzlich gelang es uns, durch eine Variante der Laserdesorption kleine Peptide mit genügend hoher Puls zu Puls Stabilität und Intensität unzersetzt in einen Düsenstrahl zu transferieren, um daran Doppelresonanzexperimente durchzuführen und die verschiedenen Konformere der Peptide und ihre Faltung bei tiefen Temperaturen detailliert zu untersuchen. In dem beantragten Projekt soll der Infrarotbereich unseres Differenzfrequenzlaser von 2.800 - 4.000 cm-1 (OH-, CH- und NH-Streckschwingungen von Peptiden) auf den Bereich 2000 - 1000 cm-1 durch Differenzfrequenzmischung in Silbergalliumselenit(AgGaSe2)-Kristallen ausgedehnt werden. In diesem Spektralbereich sind die sehr intensiven und strukturspezifischen C=O-Streckschwingungen und die NH- und COH-Knickschwingungen spektral zugänglich, so daß eine vollständige Strukturzuorgnung der Konformere auch größerer Peptide möglich wird.

肽是生命中最重要的元素。Ihre Funktion hängt wesentlich von ihrer Struktur und der Änderung dieser Struktur im Verlauf von biologischen Prozessen ab.通过高强度激光光谱法测量Kelvin蛋白肽的分子结构，发现分离的蛋白质-包体的固有特征与分子内的Wasserstoffbrückenbindungen和货车的Waals-Bindungen的Faltungskräfte一样，静电引力波可以通过分子内的吸收性Aufbau一个Wasserhülle在研究中获得。通过一种具有高普尔斯（Puls）的激光解吸小肽的变体，可以在一种Düsenstrahl中获得稳定的普尔斯（Puls）和强度，通过多普勒共振实验，可以获得肽的构象，并在温度下详细观察其变化。在红外光谱仪上，我们用2.800 - 4.000 cm-1（OH-、CH-和NH-）的差频激光，在2000 - 1000 cm-1的范围内，通过银镓硒（AgGaSe 2）-Kristallen韦尔登的差频混合。In diesem Spektrandreich sind die sehr intensiven und strukturspezifischen C=O-Streckschwingungen und die NH- und COH-Knickschwingungen spektral zugänglich，so daubeine vollständige Strukturzuorgnung der Konformere auch größerer Peptide möglich wird.