Untersuchungen zur Faltung kleiner natürlicher Peptide durch IR-UV Doppelresonanz-Laserspektroskopie und dispergierter Fluoreszenz in der Gasphase: Neue Ufer durch 2-Photonenionisation der Peptidbildung

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Peptide gehören zu den wichtigsten Bausteinen des Lebens. Ihre Funktion hängt wesentlich von ihrer Struktur und der Änderung dieser Struktur im Verlauf von biologischen Prozessen ab. Untersuchungen der Konformerenlandschaft von auf wenige Kelvin abgekühlten Peptiden durch hochauflösende Laserspektroskopie haben den Vorteil, die intrinsischen Eigenschaften der isolierten Protein-Bausteine wie die Faltungskräfte durch intramolekulare Wasserstoffbrückenbindungen und van der Waals-Bindungen, elektrostatische Wechselwirkungen sowie Änderungen der Konformerenlandschaft durch gezielten sukzessiven Aufbau einer Wasserhülle im Detail studieren zu können. Kürzlich gelang es uns, durch eine Variante der Laserdesorption kleine Peptide mit genügend hoher Puls zu Puls Stabilität und Intensität unzersetzt in einen Düsenstrahl zu transferieren, um daran Doppelresonanzexperimente durchzuführen und die verschiedenen Konformere der Peptide und ihre Faltung bei tiefen Temperaturen detailliert zu untersuchen. In dem beantragten Projekt soll der Infrarotbereich unseres Differenzfrequenzlaser von 2.800 - 4.000 cm-1 (OH-, CH- und NH-Streckschwingungen von Peptiden) auf den Bereich 2000 - 1000 cm-1 durch Differenzfrequenzmischung in Silbergalliumselenit(AgGaSe2)-Kristallen ausgedehnt werden. In diesem Spektralbereich sind die sehr intensiven und strukturspezifischen C=O-Streckschwingungen und die NH- und COH-Knickschwingungen spektral zugänglich, so daß eine vollständige Strukturzuorgnung der Konformere auch größerer Peptide möglich wird.