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Die physiologische Funktion der "low molecular weight" - Protein-Tyrosin-Phosphatase: Untersuchungen an der Grenzfläche zwischen Chemie und Biologie

Die physiologische Funktion der "low molecular weight" - Protein-Tyrosin-Phosphatase: Untersuchungen an der Grenzfläche zwischen Chemie und Biologie
“低分子量”——蛋白酪氨酸磷酸酶的生理功能:化学与生物学的交叉研究
批准号:
5428836
负责人:
Professor Dr. Dirk Schwarzer
金额:
$0.0万
依托单位国家:
德国
项目类别:
Research Fellowships
财政年份:
2004
资助国家:
德国
项目状态:
已结题
起止时间:
2003-12-31 至 2006-12-31

项目摘要

项目成果

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中文摘要
翻译
酪氨酸-磷酸盐规则中含有一种信号转运蛋白。Schlüsselase Dies RegulationsSind Protein-Tyrosin-Phocatasen(PTPS),Dy Phocatgruppen von Tyrosin-Resten absparten können and deren Aktitiität meist Selbst Durch Tyrosin-Phphorylierung Reguliert ist.低分子量PTP(LMWPTP)是一种新型的生物化学、生物化学和生物化学方法。大足是半合成的LMW-PTPS(sLMW-PTPs),因此在未合成的地衣中也存在蛋白质表达连接(EPL)的现象。LMW-PTP中酪氨酸酶活性的最大调节剂是酪氨酸磷酸酶类似物。从生理学角度看,在S的研究中,低分子柴油和低分子化合物的生物化学特征和相互作用是非常重要的。在LMW-PTP的基础上,从一个新的天门冬氨酸乙酯和另一种结构的天门冬氨酸乙酸乙酯中分离出一种新的结构。施利埃利希索伦光致变色链接剂联苯醚sLMW-PTPS Zur身份识别Noch Unbekannter InteraktionsPartner Präpariert Werden。
英文摘要
An Signaltransduktionsprozessen beteiligte Proteine werden in ihrer Aktivität häufig über Tyrosin-Phosphorylierung reguliert. Schlüsselenzyme dieses Regulationsprinzips sind Protein-Tyrosin-Phosphatasen (PTPs), die Phosphatgruppen von Tyrosin-Resten abspalten können und deren Aktivität meist selbst durch Tyrosin-Phosphorylierung reguliert ist. Im Zentrum dieses Forschungsprojektes steht die "low molecular weight"-PTP (LMWPTP), deren physiologische Funktion und Katalysemechanismus durch Kombination von chemischen, biochemischen und zellbiologischen Methoden erforscht werden soll. Dazu werden semisynthetische LMW-PTPs (sLMW-PTPs) durch "Expressed Protein Ligation" (EPL) hergestellt, so dass im synthetischen Teil in unterschiedlichen Versuchsreihen drei relevante Reste durch ausgewählte nicht-proteinogene Aminosäuren ausgetauscht werden. Die beiden regulatorischen Tyrosin-Reste der LMW-PTP werden durch nicht-hydrolysierbare Phospho-Tyrosin-Analoga ersetzt. Die physiologische Auswirkung dieser definierten Phosphorylierungen wird durch biochemische Charakterisierung und Mikroinjektion der sLMW-PTPs in Säugetierzellen untersucht. Durch den Austausch des an der Katalyse beteiligten Aspartat-Restes gegen annähernd iso-strukturelle Aspartat-Analoga mit veränderten chemischen Eigenschaften sollen Einblicke in den genauen Reaktionsmechanismus der LMW-PTP gewonnen werden. Schließlich sollen Photochrosslinker enthaltende sLMW-PTPs zur Identifikation noch unbekannter Interaktionspartner präpariert werden.
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