Struktur der aktiven Konformation des Arrestins

Die Deaktivierung von licht-aktiviertem Rhodopsin, dem Sehpigment and Namensgeber der kllasse der Rhodopsin-ähnlichen GPCRS, erfolgt <e:2> ber einen Zwei-Schritt-Mechanismus, der Die phospylierung des Rhodopsin durch seine Kinase and anschließende binding de regulatory protein rezepin and den Rezeptor beinhalet。Die arrest - family unfast arrest, dessen C-terminal trunkierte Spleißvariante p44, and zwei b-Arrestine, Die mit anderen gpcr interagieren。捕集蛋白ändert与构象序列C-Terminus bem Kontakt mit light - activitem phospyliertem Rhodopsin，以及选择性疾病Rezeptorform binding zu können。在Gegensatz dazu中，p44与夜间磷酸化活性的视紫红质结合。Man - min和dass - arrest和p44在zwei信息中存在，einer inactiactin和einer actiactin，在Lage列表中死亡，eactive GPCR结合。Die Kristallstrukturen von arrest and b- arrest sind gelöst, and the wind allgemgemin angenommen, ass alstallallstrukturen Die inaktive conformation repräsentieren。In diesem Antrag wollen wir die strucktur des visualarrestins In der aktiven构象lösen， indem wir Protein Engineering insetzen and verschiedene Ansätze zur Stabilisierung der aktiven构象während der kristisation verfolgen。[中文]：本文研究了紫红质在复星中的应用。

Die Deaktivierung von licht-aktiviertem Rhodopsin, dem Sehpigment und Namensgeber der Klasse der Rhodopsin-ähnlichen GPCRS, erfolgt über einen Zwei-Schritt-Mechanismus, der die Phosphorylierung des Rhodopsins durch seine Kinase und anschließende Bindung des regulatorischen Proteins Arrestin an den Rezeptor beinhaltet. Die Arrestin-Familie umfasst Arrestin, dessen C-terminal trunkierte Spleißvariante p44, und zwei b-Arrestine, die mit anderen GPCRs interagieren. Arrestin ändert die Konformation seines C-Terminus beim Kontakt mit licht-aktiviertem phosphoryliertem Rhodopsin, um selektiv diese Rezeptorform binden zu können. Im Gegensatz dazu bindet p44 auch an nicht-phosphoryliertes aktiviertes Rhodopsin. Man nimmt an, dass Arrestin und p44 in zwei Konformationen existieren, einer inaktiven und einer aktiven, die in der Lage ist, den aktivierten GPCR zu binden. Die Kristallstrukturen von Arrestin und b-Arrestin sind gelöst, und es wird allgemein angenommen, dass alle bislang bekannten Strukturen die inaktive Konformation repräsentieren. In diesem Antrag wollen wir die Struktur des visuellen Arrestins in der aktiven Konformation lösen, indem wir Protein Engineering einsetzen und verschiedene Ansätze zur Stabilisierung der aktiven Konformation während der Kristallisation verfolgen. Diese Arbeit soll auch die Basis darstellen für nachfolgende Strukturuntersuchungen des lichtaktivierten Rhodopsins im Komplex mit p44 oder Arrestin.