Struktur der aktiven Konformation des Arrestins

视紫红质，DEM Sehment and Namensgeber der Klasse der视紫红质GPCRs，erfolgtüber einen zinen Zwei-Schritt-Machismus，der die Phocorylierung des视紫红质Des Sechleine Kinase and anschlieéde Bindung de Bindung des Regatorischen Proteins artin an den Rezeptor Des Rezeptor Bindung des Regator ischen tetDe arrestin-Familie umFasst arrestin，Dessen C-end trunkierte Splei？varante p44，and zwei b-Arstaine，die MIT and deren GPCRs interagieren.他说：“这是一种新的形式，它的目的是为了更好地利用视紫红质。”我是Gegensatz dazu bindet P44，这是一种很好的视紫红质。一个人死了，他死了，他死了，死在了他的头上。他说：“我不会把所有的东西都放在一起，也不会把所有的东西都放在一起。在Diesem Antrag Wollen Wire Des Visuellen Readstins in der Kontiven Konformation Lösen，INDEM Wir Protein Engineering einsetzen and verschiedene ansätze zur Stabilisierung der aktiven Konform während der Konform verfolgen.在Komplex MIT P44的基础上，我们的视紫红质得到了极大的改善。

Die Deaktivierung von licht-aktiviertem Rhodopsin, dem Sehpigment und Namensgeber der Klasse der Rhodopsin-ähnlichen GPCRS, erfolgt über einen Zwei-Schritt-Mechanismus, der die Phosphorylierung des Rhodopsins durch seine Kinase und anschließende Bindung des regulatorischen Proteins Arrestin an den Rezeptor beinhaltet. Die Arrestin-Familie umfasst Arrestin, dessen C-terminal trunkierte Spleißvariante p44, und zwei b-Arrestine, die mit anderen GPCRs interagieren. Arrestin ändert die Konformation seines C-Terminus beim Kontakt mit licht-aktiviertem phosphoryliertem Rhodopsin, um selektiv diese Rezeptorform binden zu können. Im Gegensatz dazu bindet p44 auch an nicht-phosphoryliertes aktiviertes Rhodopsin. Man nimmt an, dass Arrestin und p44 in zwei Konformationen existieren, einer inaktiven und einer aktiven, die in der Lage ist, den aktivierten GPCR zu binden. Die Kristallstrukturen von Arrestin und b-Arrestin sind gelöst, und es wird allgemein angenommen, dass alle bislang bekannten Strukturen die inaktive Konformation repräsentieren. In diesem Antrag wollen wir die Struktur des visuellen Arrestins in der aktiven Konformation lösen, indem wir Protein Engineering einsetzen und verschiedene Ansätze zur Stabilisierung der aktiven Konformation während der Kristallisation verfolgen. Diese Arbeit soll auch die Basis darstellen für nachfolgende Strukturuntersuchungen des lichtaktivierten Rhodopsins im Komplex mit p44 oder Arrestin.