Fluoreszenz- und CD-Untersuchungen zur Signaltransduktion im Photorezeptor Photoactive Yellow Protein (PYP)

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Photorezeptoren spielen eine Schlüsselrolle bei der Signaltransduktion. Das Lichtsignal wird zunächst von einem chromophoren Kofaktor absorbiert. Nach der Absorption findet häufig eine schnelle Isomerisierung um eine Doppelbindung des Chromophors statt. Auf einer langsameren Zeitskala treibt diese lokale Strukturänderung das Rezeptorprotein in einen anderen Konformationszustand, dem s. g. Signal-Zustand, in dem das Signal an andere Proteine weitergeleitet werden kann. Im Vorhaben möchte ich in der Arbeitsgruppe von Prof. Dr. M. A. Cusanovich (Department of Biochemistry and Molecular Biophysics, Univ. of Arizona) an dem bakteriellen Photorezeptor Photoactive Yellow Protein (PYP) den Mechanismus der Signalübertragung von der Chromophor-Bindungstasche zur N-terminalen Domäne untersuchen. Als Arbeitshypothese dient das von Cusanovich und Meyer postulierte "hydrophobic collapse model". Ziel ist es dieses Modell mittels Fluoreszenz- und Zirkular-Dichroismus-Messungen zu verifizieren. Außerdem möchte ich Erfahrungen mit dem dort kürzlich entdeckten hybriden Photorezeptor Ppd, der sowohl eine PYP- als auch eine Phytochrom-Domäne enthält, sammeln.