Licht-induzierte Strukturänderungen in den Photorezeptoren PYP, Cph1 und Agp1 mittels zeitaufgelöster Fluoreszenzspektroskopie

光活性黄蛋白（PYP）与光敏色素Cph1和Agp1的研究进展Aktivität durch光调控风。Die Bildung des signalzustand ist mit globalen Strukturänderungen verbunden。在s.g.¿疏水坍缩模型¿f<e:1> r PYP风后，dass sich die N-terminale Domäne vom Protein- Kern löst。Cph1和Agp1发现组氨酸激酶和10亿同源二聚体。在s.g¿剪刀模型¿f<e:1> r Cph1和Agp1的风后，通过此模型Abstände zwischen den Untereinheiten beder Photokonversion auf definierte Weise ändern。[2][1][1][1][1][1][1][1][1][1][1]。[1] [1] [1] [1] [1] [1] [1] [1] [1] [1] [1] [1] [1] [1] [1] [1] [1] [1] [1]Trotz niedriger Ortsauflösung ist diese in Lösung durchgef<e:2>, de de geeiget， da de Bildung des Signalzustands in PYP和möglicherweise auch in Cph1/Agp1 in Kristall blockiert ist。

Photoactive Yellow Protein (PYP) und die Phytochrome Cph1 und Agp1 sind bakterielle Photorezeptoren deren Aktivität durch Licht reguliert wird. Die Bildung des Signalzustands ist mit globalen Strukturänderungen verbunden. Im s.g. ¿hydrophobic collapse model¿ für PYP wird postuliert, dass sich die N-terminale Domäne vom Protein- Kern löst. Cph1 und Agp1 sind Histidinkinasen und bilden Homodimere. Im s.g. ¿scissors model¿ für Cph1 und Agp1 wird postuliert, dass sich die Abstände zwischen den Untereinheiten bei der Photokonversion auf definierte Weise ändern. Wir werden diese beiden Arbeitshypothesen mit Hilfe von zeitaufgelösten Fluoreszenz- Methoden überprüfen. Die Messung der Rate für strahlungslosen Energie-Transfer zwischen geeigneten fluoreszierenden Donoren und Akzeptoren erlaubt eine Bestimmung deren Abstände sowie lichtinduzierten Abstandsänderungen. Trotz niedriger Ortsauflösung ist diese in Lösung durchgeführte Methode geeignet, da die Bildung des Signalzustands in PYP und möglicherweise auch in Cph1/Agp1 im Kristall blockiert ist.