Untersuchungen zur physiologischen Bedeutung von wasserlöslichen, Chlorophyll-bindenden Proteinen (Water-soluble Chlorophyll Proteins = WSCPs)

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Chlorophyll, seine Vorstufe und seine Abbauprodukte sind unter physiologischen Bedingungen an Proteine gebunden. Freie, d.h. nicht Protein-gebundene Pigmente, wie sie z.B. in bestimmten Mutanten von Arabidopsis thaliana oder Gerste auftreten, können zu photooxidativen Schäden führen und damit letal wirken. Zur Superfamilie der Chlorophyll-bindenden Protein gehört neben den membranständigen Proteinen der Photosysteme und Early Light-inducible Proteins (ELIPs) auch eine Gruppe wasserlöslicher, Chlorophyll-bindender Proteine (Water-soluble Chlorophyll Proteins = WSCPs). Diese vor allem aus Brassicaceen bekannten Proteine akkumulieren nach Trocken- oder Hitzestress oder nach Behandlung mit Abscisinsäure. Sie sind in der Lage, Chlorophyll a und b zu binden. Aus diesem Grund hat man eine Funktion als Chlorophyll-Carrier bei Stress- und Seneszenzprozessen zwar postuliert, aber bislang nicht bewiesen. Wir konnten ein zur Gruppe der WSCPs gehörendes Protein ("WSCP homologue") in Gerste nachweisen, das als vorübergehender Chlorophyllid-Speicher während der Ergründung aktiv ist. Die Eigenschaften dieses Proteins sollen weiter charakterisiert werden, um die physiologische Relevanz der WSCPs aufzuklären.