Strukturdeterminanten für das Schaltverhalten von Kv4.2 K+-Kanalkomplexen

Spannungsgesteuerte K+ (Kv)-Kanäle kontrollieren die neuronale Erregbarkeit and das Entladungsverhalten。Der Übergang von Kv-Kanälen in ininen night leitenden Refraktärzustand, in Vorgang, den man als Inaktivierung bezeichnet, spielt dabei eine ganz beonderere Rolle。deshalist die Aufklärung der strukturfunctionsbeziehungen, die dieser Inaktivierung im einzelnen Fall zugrunde liegen, von großer Bedeutung fgr unser Verständnis von molecular mechanmen der neuralen communications。用分子基质研究体树突发育的a型基质。神经元kv4.2 - kanalecomplex是由kv4.2 - kanalecomplex、kv4.2 - kanalecomplex、kv4.2 - kanalecomplex、kv4.2 - kanalecomplex、kv4.2 - kanalecomplex、kv4.2 - kanalecomplex、kv4.2 - kanalecomplex、kv4.2 - kanalecomplex、kv4.2 - kanalecomplex、kv4.2 - kanalecomplex、kv4.2 - kanalecomplex、KChIPs和DPP组成。kv4.2 - kanaloplexe zeigen bei anhaltender膜去极化（depolarisierung eine auffällige） [j]。模具设计涉及Proteindomänen von Kv4.2 a- unterinheiten sowie Die mechanmen， durch Die akzessorische KChIPs和dpp - unterinheiten Die Kv4.2 geschlossenkanaler - inaktivierung modules, sind bisher unbekant；[2] [1] [1] [1] [1] [1] [1] [1] [1] [1] [1] [1] [1] [1] [1] [1] [1]

Spannungsgesteuerte K+ (Kv)-Kanäle kontrollieren die neuronale Erregbarkeit und das Entladungsverhalten. Der Übergang von Kv-Kanälen in einen nicht leitenden Refraktärzustand, ein Vorgang, den man als Inaktivierung bezeichnet, spielt dabei eine ganz besondere Rolle. Deshalb ist die Aufklärung der StrukturFunktions-Beziehungen, die dieser Inaktivierung im einzelnen Fall zugrunde liegen, von großer Bedeutung für unser Verständnis von molekularen Mechanismen der neuronalen Kommunikation. Wir untersuchen seit einiger Zeit das Schaltverhalten von Kv4.2-Kanalkomplexen, dem molekularen Substrat des somatodendritischen A-Typ-Stroms. Neuronale Kv4.2-Kanalkomplexe bestehen aus porenbildenden a-Untereinheiten und verschiedenen akzessorischen b-Untereinheiten, wie die Kv-Kanal Interagierenden Proteine (KChIPs) und Dipeptidyl-Aminopeptidasen (DPP). Kv4.2-Kanalkomplexe zeigen bei anhaltender Membrandepolarisierung eine auffällige Akkumulation in einem geschlosseninaktivierten Zustand. Die dabei involvierten Proteindomänen von Kv4.2 a-Untereinheiten sowie die Mechanismen, durch die akzessorische KChIPs und DPP-Untereinheiten die Kv4.2 GeschlossenKanal-Inaktivierung modulieren, sind bisher unbekannt; Das vorliegende Projekt beinhaltet Experimente zur Aufklärung von Struktur-Funktions-Beziehungen des Schaltverhaltens von Kv4.2Kanalkomplexen, wobei Mechanismen, die zu einer kumulativen Geschlossen-Kanal-Inaktivierung führen, im Vordergrund stehen.