The maximum entropy method for accurate charge-density studies, and its application to proteins and other molecules of biological interest

最大内源方法(MEM)解决方案选择zu多极-Verfeineungen(MP Verfeinungen)von Röntgenbeugungsdaten zur Bstimung von genauenElektronendichten von Proteinen and Anderen Molekülen von Biologischem Interesseentwickelt。Im Untersched zur MP Methidet De MEM Net Untersched UnabhänGigenParametern，Ein Problem，Well die UnabhänGige Bstimmung der参数des MPmodells für groçe Moleküle Verhindert.这是一种灵活的方法，也是一种灵活的管理方法，也是一种灵活的方法。他说：“这是一件很重要的事情，我不知道该怎么做。”在我的设计项目中引用了一些参数，包括基本参数、焊接参数、参数名称、参数名称等。方法：Entwicklugen Sollen and Hand von Anwendungen Am Protein Crambin Analysiert.Anwendung der MEM auf Hochauflösende Beugungsdaten des‘防冻’-Proteins Wirddie Chemische Bindung zwitchen Diesem Protein and EIS Charakterisisieren and wird so zueinem Veresserten Verständennis des‘Antrize’-Machismus beitragen.

Die Maximum Entropie Methode (MEM) soll als Alternative zu Multipol-Verfeinerungen(MP Verfeinerungen) von Röntgenbeugungsdaten zur Bestimmung von genauenElektronendichten von Proteinen und anderen Molekülen von biologischem Interesseentwickelt werden. Im Unterschied zur MP Methode leidet die MEM nicht unter abhängigenParametern, ein Problem, welches die unabhängige Bestimmung der Parameter des MPModells für große Moleküle verhindert. Die MEM bestimmt die Elektronendichte in derElementarzelle direkt, und ist demzufolge besser als die MP Methode dazu geeignet, dieElektronendichte sowohl in den flexiblen als auch den geordneten Teilen der Proteine zubeschreiben. Die MEM-Dichten können jedoch Artefakte aufweisen, die spezifisch für dieseMethode sind, und größeres Rauschen als die MP-Dichten zeigen. In diesem Projekt soll eineReferenzdichte (prior) in der MEM eingeführt werden, die auf den MP Parametern basiert,welche der Datenbank übertragbarer MP-Parameter für Peptide entnommen werden wird.Erweiterungen zur MEM sollen entwickelt werden, die zu rauschärmeren Dichtekarten führenund so die Probleme mit dem Rauschen in MEM-Dichten beheben sollen. MethodischeEntwicklungen sollen anhand von Anwendungen am Protein Crambin analysiert werden.Anwendung der MEM auf hochauflösende Beugungsdaten des 'Antifreeze'-Proteins RD1 wirddie chemische Bindung zwischen diesem Protein und Eis charakterisieren und wird so zueinem verbesserten Verständnis des 'Antrifreeze'-Mechanismus beitragen.