The maximum entropy method for accurate charge-density studies, and its application to proteins and other molecules of biological interest

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Die Maximum Entropie Methode (MEM) soll als Alternative zu Multipol-Verfeinerungen(MP Verfeinerungen) von Röntgenbeugungsdaten zur Bestimmung von genauenElektronendichten von Proteinen und anderen Molekülen von biologischem Interesseentwickelt werden. Im Unterschied zur MP Methode leidet die MEM nicht unter abhängigenParametern, ein Problem, welches die unabhängige Bestimmung der Parameter des MPModells für große Moleküle verhindert. Die MEM bestimmt die Elektronendichte in derElementarzelle direkt, und ist demzufolge besser als die MP Methode dazu geeignet, dieElektronendichte sowohl in den flexiblen als auch den geordneten Teilen der Proteine zubeschreiben. Die MEM-Dichten können jedoch Artefakte aufweisen, die spezifisch für dieseMethode sind, und größeres Rauschen als die MP-Dichten zeigen. In diesem Projekt soll eineReferenzdichte (prior) in der MEM eingeführt werden, die auf den MP Parametern basiert,welche der Datenbank übertragbarer MP-Parameter für Peptide entnommen werden wird.Erweiterungen zur MEM sollen entwickelt werden, die zu rauschärmeren Dichtekarten führenund so die Probleme mit dem Rauschen in MEM-Dichten beheben sollen. MethodischeEntwicklungen sollen anhand von Anwendungen am Protein Crambin analysiert werden.Anwendung der MEM auf hochauflösende Beugungsdaten des 'Antifreeze'-Proteins RD1 wirddie chemische Bindung zwischen diesem Protein und Eis charakterisieren und wird so zueinem verbesserten Verständnis des 'Antrifreeze'-Mechanismus beitragen.