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The maximum entropy method for accurate charge-density studies, and its application to proteins and other molecules of biological interest

用于精确电荷密度研究的最大熵方法及其在蛋白质和其他具有生物意义的分子中的应用

基本信息

批准号：
5449399
负责人：
Professor Dr. Sander van Smaalen
金额：
--
依托单位：
Laboratorium für Kristallographie
依托单位国家：
德国
项目类别：
Priority Programmes
财政年份：
2005
资助国家：
德国
起止时间：
2004-12-31 至 2014-12-31
项目状态：
已结题

来源：
https://gepris.dfg.de/gepris/projekt/5449399?language=en
关键词：
maximum entropy method accurate charge

项目摘要

Die Maximum Entropie Methode (MEM) soll als Alternative zu Multipol-Verfeinerungen(MP Verfeinerungen) von Röntgenbeugungsdaten zur Bestimmung von genauenElektronendichten von Proteinen und anderen Molekülen von biologischem Interesseentwickelt werden. Im Unterschied zur MP Methode leidet die MEM nicht unter abhängigenParametern, ein Problem, welches die unabhängige Bestimmung der Parameter des MPModells für große Moleküle verhindert. Die MEM bestimmt die Elektronendichte in derElementarzelle direkt, und ist demzufolge besser als die MP Methode dazu geeignet, dieElektronendichte sowohl in den flexiblen als auch den geordneten Teilen der Proteine zubeschreiben. Die MEM-Dichten können jedoch Artefakte aufweisen, die spezifisch für dieseMethode sind, und größeres Rauschen als die MP-Dichten zeigen. In diesem Projekt soll eineReferenzdichte (prior) in der MEM eingeführt werden, die auf den MP Parametern basiert,welche der Datenbank übertragbarer MP-Parameter für Peptide entnommen werden wird.Erweiterungen zur MEM sollen entwickelt werden, die zu rauschärmeren Dichtekarten führenund so die Probleme mit dem Rauschen in MEM-Dichten beheben sollen. MethodischeEntwicklungen sollen anhand von Anwendungen am Protein Crambin analysiert werden.Anwendung der MEM auf hochauflösende Beugungsdaten des 'Antifreeze'-Proteins RD1 wirddie chemische Bindung zwischen diesem Protein und Eis charakterisieren und wird so zueinem verbesserten Verständnis des 'Antrifreeze'-Mechanismus beitragen.

最大熵法（MEM）是一种可选的多极验证方法（MP验证方法），其原理为：Röntgenbeugungsdaten zur Bestimmung von genauenElektronendichten von Proteinen and anderen molek<e:1> len von biologischem Interesseentwickelt werden。in Unterschied zur MP method leidet die MEM night under abhängigenParametern, in Problem， welches die unabhängige最优参数des mpmodelells fgr groe molek<e:1> le verhindert。Die MEM最适合于Die Elektronendichte in derementementarzelle direct，而Die demzufolge besser也适合于Die MP method dazu geeigne， Die Elektronendichte sowohl in den flexible也适合于Die getententeilen der Proteine zubeschreiben。Die memo - dichten können jedoch Artefakte aufweisen, Die spezifisch fgr diesethode sind, and größeres Rauschen als Die MP-Dichten zeigen。In diesem Projekt soll eintereferenzhte (prior) In der MEM eingefhrt werden, die auf den MP parameter basiert,welche der Datenbank <e:1> bertragbarrer MP- parameter f<e:1> r Peptide entnommen werden wind。Erweiterungen zur MEM sollen entwickelt werden, die zu rauschärmeren Dichtekarten fhrenund so die problem mit dem Rauschen in memm - dichten beheben sollen。蛋白质蛋白质蛋白分析方法研究。Anwendung der MEM auf hochauflösende Beugungsdaten des 'Antifreeze'-Proteins RD1 wind - chemische Bindung zwischen diesem Protein and Eis的特性，interinteren and wind, so zueinem verbesserten Verständnis des ' antifreze '-Mechanismus begenen。