Computational study on the secondary structure dependence of the interaction in protein tertiary structure formation and the development of a new force field
蛋白质三级结构形成中相互作用的二级结构依赖性的计算研究和新力场的发展
基本信息
- 批准号:22K06164
- 负责人:
- 金额:$ 2.58万
- 依托单位:
- 依托单位国家:日本
- 项目类别:Grant-in-Aid for Scientific Research (C)
- 财政年份:2022
- 资助国家:日本
- 起止时间:2022-04-01 至 2026-03-31
- 项目状态:未结题
- 来源:
- 关键词:
项目摘要
タンパク質の高次構造に依存する新規な力場関数とそのパラメータを開発するために、代表的な二次構造について水素結合エネルギーを量子化学計算とNegative Fragmentation Approach (NFA)を組み合わせて計算し、古典力場との比較を行った。2022年度は、3_10ヘリックスおよびπヘリックスの追加計算を行い、解析結果をαヘリックスの結果と比較するとともに、水素結合エネルギーの傾向と構造との関係について考察した。まず、NFAにより得られた各水素結合ペアの水素結合エネルギーを古典分子力場(AMBERff99力場)の結果と比較したところ、分子力場では、αヘリックスと同様、πヘリックスの水素結合エネルギーが過大評価された。水素結合を形成するペプチド結合のみで構成されるミニマルモデルでは水素結合エネルギーは分子力場のものとほぼ同じになるが、隣接するペプチド結合を含むモデルでは水素結合エネルギーが小さくなることから、隣接するカルボニル基およびアミノ基の影響よりペプチド結合が脱分極し、水素結合が不安定化されることが示唆された。一方で、3_10ヘリックスでは、αヘリックスとは異なり、末端から2つ目の水素結合ペアで水素結合が大きく不安定化されていた。この傾向に関する違いは、ヘリックス構造の違いにより隣接するカルボニル基およびアミノ基との相対配置が異なることに起因していた。以上の結果をもとに、近距離の相互作用の影響を含めることで分子力場を改良する方法について検討し、原子の電荷を改良することで量子化学計算の結果をある程度再現できることがわかってきた。
The new force field relationship between the mass and the higher-order structure depends on the quantum chemical calculation of the Negative Fragmentation Approach (NFA). In 2022, the additional calculation of the 3_10-digit number, the analysis result, the comparison result, the tendency of the water-element combination, and the structural relationship were investigated. The results of the classical molecular force field (AMBERff99 force field) were compared with those of the NFA and the NFA. Water binding is formed by the combination of water binding and molecular force field. The combination of water binding and molecular force field is composed of water binding and molecular force field. One side, 3_10, αThis tendency is related to the causes of structural differences. These results include the effects of close-range interactions on molecular force field improvement, atomic charge improvement, and quantum chemical calculation results.
项目成果
期刊论文数量(0)
专著数量(0)
科研奖励数量(0)
会议论文数量(0)
专利数量(0)
Depolarizing Effects in Hydrogen Bond Energy in 3(10)-Helices Revealed by Quantum Chemical Analysis.
- DOI:10.3390/ijms23169032
- 发表时间:2022-08-12
- 期刊:
- 影响因子:5.6
- 作者:Kondo HX;Nakamura H;Takano Y
- 通讯作者:Takano Y
Conformational Preference of Flavonols and Its Effect on the Chemical Properties Involved in Radical Scavenging Activity
- DOI:10.3390/chemistry4040076
- 发表时间:2022-09
- 期刊:
- 影响因子:0
- 作者:Hiroko X. Kondo;Yukari Takano
- 通讯作者:Hiroko X. Kondo;Yukari Takano
{{
item.title }}
{{ item.translation_title }}
- DOI:
{{ item.doi }} - 发表时间:
{{ item.publish_year }} - 期刊:
- 影响因子:{{ item.factor }}
- 作者:
{{ item.authors }} - 通讯作者:
{{ item.author }}
数据更新时间:{{ journalArticles.updateTime }}
{{ item.title }}
- 作者:
{{ item.author }}
数据更新时间:{{ monograph.updateTime }}
{{ item.title }}
- 作者:
{{ item.author }}
数据更新时间:{{ sciAawards.updateTime }}
{{ item.title }}
- 作者:
{{ item.author }}
数据更新时间:{{ conferencePapers.updateTime }}
{{ item.title }}
- 作者:
{{ item.author }}
数据更新时间:{{ patent.updateTime }}
鷹野 優其他文献
ヘムの構造機能相関解析ウェブアプリ『PyDISH』の開発
开发血红素结构-功能关系分析网络应用程序“PyDISH”
- DOI:
- 发表时间:
2022 - 期刊:
- 影响因子:0
- 作者:
兼松 佑典;石元 孝佳;鷹野 優;兼松 佑典 - 通讯作者:
兼松 佑典
電位依存性H⁺チャネルS4領域のトリプトファン残基が2量体間で協同し脱活性化のキネティクスを遅くする
电压门控 H+ 通道 S4 区域中的色氨酸残基在二聚体之间协同作用以减缓失活动力学。
- DOI:
- 发表时间:
2015 - 期刊:
- 影响因子:0
- 作者:
奥田 裕子;米澤 康滋;鷹野 優;岡村 康司;藤原 祐一郎 - 通讯作者:
藤原 祐一郎
ヘムタンパク質におけるタンパク質ポケットとヘムの歪みの相関の解析
血红素蛋白中蛋白质口袋与血红素畸变的相关性分析
- DOI:
- 发表时间:
2021 - 期刊:
- 影响因子:0
- 作者:
兼松 佑典;石元 孝佳;鷹野 優;兼松 佑典;近藤寛子,飯塚博幸,舛本現,兼松佑典,鷹野優 - 通讯作者:
近藤寛子,飯塚博幸,舛本現,兼松佑典,鷹野優
電位依存性 H+ チャネルS4領域のトリプトファン残基が2量体間で協同し脱活性化のキネティクスを遅くする
电压门控 H+ 通道 S4 区域中的色氨酸残基在二聚体之间协同作用以减缓失活动力学
- DOI:
- 发表时间:
2015 - 期刊:
- 影响因子:0
- 作者:
奥田 裕子;米澤 康滋;鷹野 優;岡村 康司;藤原 祐一郎 - 通讯作者:
藤原 祐一郎
鷹野 優的其他文献
{{
item.title }}
{{ item.translation_title }}
- DOI:
{{ item.doi }} - 发表时间:
{{ item.publish_year }} - 期刊:
- 影响因子:{{ item.factor }}
- 作者:
{{ item.authors }} - 通讯作者:
{{ item.author }}
{{ truncateString('鷹野 優', 18)}}的其他基金
分子シミュレーションによる生体超分子複合体の構造機能相関の理論的研究
利用分子模拟理论研究生物超分子复合物的结构-功能关系
- 批准号:
20051013 - 财政年份:2008
- 资助金额:
$ 2.58万 - 项目类别:
Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
分子シミュレーション支援による生体超分子複合体の構造機能相関の理論的研究
利用分子模拟支持生物超分子复合物结构-功能关系的理论研究
- 批准号:
18054013 - 财政年份:2006
- 资助金额:
$ 2.58万 - 项目类别:
Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
生体分子の金属活性中心の電子状態と機能および反応制御に関する理論的研究
生物分子金属活性中心的电子态、功能及反应控制理论研究
- 批准号:
04J09570 - 财政年份:2004
- 资助金额:
$ 2.58万 - 项目类别:
Grant-in-Aid for JSPS Fellows
遷移金属一π共役系の磁性・電子移動・酵素反応に関する理論的研究
过渡金属-1π共轭体系的磁性、电子转移和酶促反应的理论研究
- 批准号:
99J02313 - 财政年份:1999
- 资助金额:
$ 2.58万 - 项目类别:
Grant-in-Aid for JSPS Fellows
相似海外基金
非線形光学効果を用いた赤外超解像顕微鏡によるタンパク質二次構造の選択的観察
利用非线性光学效应使用红外超分辨率显微镜选择性观察蛋白质二级结构
- 批准号:
23K23379 - 财政年份:2024
- 资助金额:
$ 2.58万 - 项目类别:
Grant-in-Aid for Scientific Research (B)
修飾塩基を含むRNAの二次構造解析技術の確立
含修饰碱基RNA二级结构分析技术的建立
- 批准号:
23K24944 - 财政年份:2024
- 资助金额:
$ 2.58万 - 项目类别:
Grant-in-Aid for Scientific Research (B)
アルケン型ペプチド結合等価体の二次構造特性の解明と創薬展開
阐明烯烃型肽键等价物的二级结构特征和药物发现的发展
- 批准号:
23K27292 - 财政年份:2024
- 资助金额:
$ 2.58万 - 项目类别:
Grant-in-Aid for Scientific Research (B)
アルケン型ペプチド結合等価体の二次構造特性の解明と創薬展開
阐明烯烃型肽键等价物的二级结构特征和药物发现的发展
- 批准号:
23H02601 - 财政年份:2023
- 资助金额:
$ 2.58万 - 项目类别:
Grant-in-Aid for Scientific Research (B)
深層学習を用いたRNA二次構造情報解析の高速化
使用深度学习加速 RNA 二级结构信息分析
- 批准号:
23K16997 - 财政年份:2023
- 资助金额:
$ 2.58万 - 项目类别:
Grant-in-Aid for Early-Career Scientists
二次構造制御型DDSキャリアペプチド-PPI阻害ペプチドの細胞内輸送ツール開発-
二级结构控制的DDS载体肽 - PPI抑制肽细胞内递送工具的开发 -
- 批准号:
22KJ2570 - 财政年份:2023
- 资助金额:
$ 2.58万 - 项目类别:
Grant-in-Aid for JSPS Fellows
導電性シルクの二次構造制御とウェアラブルセンサーへの展開
导电丝二级结构控制及其在可穿戴传感器中的应用
- 批准号:
22K02197 - 财政年份:2022
- 资助金额:
$ 2.58万 - 项目类别:
Grant-in-Aid for Scientific Research (C)
修飾塩基を含むRNAの二次構造解析技術の確立
含修饰碱基RNA二级结构分析技术的建立
- 批准号:
22H03689 - 财政年份:2022
- 资助金额:
$ 2.58万 - 项目类别:
Grant-in-Aid for Scientific Research (B)
ハイパーラマン分光法によるタンパク質二次構造研究の新展開
超拉曼光谱研究蛋白质二级结构的新进展
- 批准号:
21K04975 - 财政年份:2021
- 资助金额:
$ 2.58万 - 项目类别:
Grant-in-Aid for Scientific Research (C)
ペプチド側鎖環化による新規二次構造の創出と制御法の開発
通过肽侧链环化创建新的二级结构并开发控制方法
- 批准号:
20K06967 - 财政年份:2020
- 资助金额:
$ 2.58万 - 项目类别:
Grant-in-Aid for Scientific Research (C)