Characterization of the protein interactors of Plasmodium falciparum Hsp70 (PfHsp70-1): towards the development of small-molecule inhibitors of PfHsp70-1 chaperone function
恶性疟原虫 Hsp70 (PfHsp70-1) 蛋白质相互作用因子的表征:致力于开发 PfHsp70-1 伴侣功能的小分子抑制剂
基本信息
- 批准号:68955586
- 负责人:
- 金额:--
- 依托单位:
- 依托单位国家:德国
- 项目类别:Research Grants
- 财政年份:2009
- 资助国家:德国
- 起止时间:2008-12-31 至 2011-12-31
- 项目状态:已结题
- 来源:
- 关键词:
项目摘要
Plasmodium falciparum is the causative agent of malaria tropica which is responsible for most of the deaths caused by malaria. The pathology of the disease is the result of parasite growth and replication within human erythrocytes. Within its host, the parasite is very well adapted to stress conditions such as high febrile temperatures; in fact several studies suggest that acute temperature increases augment parasite development and infectivity. The subject of this project is the P. falciparum heat shock protein 70-1 (PfHsp70-1) which is expressed throughout all intra-erythrocytic stages. Hsp70 proteins form a ubiquitous and conserved family of molecular chaperones whose main function is to ensure the correct folding of other protein substrates, usually in cooperation with other heat shock proteins. Although PfHsp70-1 has properties that are similar to mammalian Hsp70 (chaperone functions, increased levels under stress conditions), work in the South African laboratory have also revealed biochemically distinct properties. According to our working hypothesis, these distinct properties represent evolutionary adaptations to an intracellular and parasitic life. Therefore we aim to identify the functional partner proteins and substrate proteins of PfHsp70-1 to precisely define the parasite-specific functions of this protein. The ultimate aim is to use this information for the development of specific inhibitors as lead compounds for novel anti-malarial drugs.
恶性疟原虫是热带疟疾的病原体,它是疟疾造成的大部分死亡的原因。这种疾病的病理是寄生虫在人类红细胞内生长和复制的结果。在寄主体内,寄生虫对高温等应激条件非常适应;事实上,几项研究表明,温度的急剧上升会增强寄生虫的发育和传染性。这个项目的主题是恶性疟原虫热休克蛋白70-1(PfHsp70-1),它在红细胞内的所有阶段都有表达。HSP70蛋白是一个普遍存在且保守的分子伴侣家族,其主要功能是确保其他蛋白质底物的正确折叠,通常与其他热休克蛋白协同作用。尽管PfHsp70-1具有与哺乳动物Hsp70相似的特性(伴侣功能,在压力条件下水平上升),但南非实验室的工作也揭示了不同的生化特性。根据我们的工作假设,这些不同的特性代表了对细胞内和寄生生命的进化适应。因此,我们的目标是鉴定PfHsp70-1的功能伙伴蛋白和底物蛋白,以准确地确定该蛋白的寄生虫特异性功能。最终目的是利用这些信息开发特定的抑制剂,作为新型抗疟疾药物的先导化合物。
项目成果
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Professor Dr. Klaus Lingelbach (†)其他文献
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