Design neuer Funktionen für das bakterielle Außenmembranprotein OmpG

OmpG主要是膜蛋白Aus E.Coli，Dessen Genaue Funktion noch nch nch geklät ist。在Gröçeen Eren Mengen ALS Einschlusskörper herzustellen，es MIT einfacen Mitteln zu reigen and Funktionell zurück zufell，ist dieses porenbildende Membrende Membrturelle für strukturelle Untersuhugen sehr gut geeignet.这是一种新的运输方式，也是一种新的运输方式。Nheliegend sind Veränderungen and der Funktionellen Porenschleife Selbst(Modifikation Order Der Komplette Entfernung)，Sowie am pH-Sensor(H_231 And H_261)，der De Konformationder Porenschleife kontrolert.他们的位置是：半胱氨酸和半胱氨酸，麻省理工学院的德姆齐尔，他们的工作已经完成了。Neben Elektronenmikroskopie and Rönt genstructure分析是在OmpG-Mutanten的生化学和生物物理化学和生物物理化学方法下进行的，并进行了FTIR(傅立叶变换红外光谱)和TSF(运输特定分离)的研究。

OmpG ist ein monomeres Außenmembranprotein aus E. coli, dessen genaue Funktion noch nicht geklärt ist. Aufgrund der Möglichkeit OmpG in größeren Mengen als Einschlusskörper herzustellen, es mit einfachen Mitteln zu reinigen und funktionell zurückzufallen, ist dieses porenbildende Membranprotein für strukturelle Untersuchungen sehr gut geeignet. Auf der Grundlage unserer elektronenmikroskopisch und röntgenkristallographisch bestimmten Strukturen von OmpG sollen im Rahmen des vorliegenden Forschungsvorhabens Porine mit gezielt veränderten Transporteigenschaften und Bindungsspezifitäten entwickelt werden. Naheliegend sind Veränderungen an der funktionellen Porenschleife selbst (Modifikation oder komplette Entfernung), sowie am pH-Sensor (H231 und H261), der die Konformation der Porenschleife kontrolliert. Geplant ist auch, günstig positionierte Reste von OmpG durch Cysteine zu ersetzen, mit dem Ziel, durch Einbau geeigneter Gruppen lichtgesteuerte Kanäle zu erhalten. Neben Elektronenmikroskopie und Röntgenstrukturanalyse werden zur Validierung und Charakterisierung der OmpG-Mutanten auch biochemische und biophysikalische Methoden wie Einkanal-Messungen, FTIR (Fourier Transform Infrared Spectroscopy) und TSF (Transport Specific Fractionation) angewendet.