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ヒトパラインフルエンザウイルスのレセプター認識機構の解明と感染制御

人副流感病毒受体识别机制的阐明及感染控制

基本信息

批准号：
13J10690
负责人：
福島圭穣 (2014)
金额：
$ 1.15万
依托单位：
University of Shizuoka
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for JSPS Fellows
财政年份：
2013
资助国家：
日本
起止时间：
2013-04-01 至 2015-03-31
项目状态：
已结题

项目摘要

平成26年度は引き続き、ヒトパラインフルエンザ1型ウイルス（hPIV1）及び3型ウイルス（hPIV3）のシアル酸認識特異性を比較するとともに、このシアル酸認識特異性がhPIV1とhPIV3のヘマグルチニン－ノイラミニダーゼ（HN）糖タンパク質のどのアミノ酸残基に起因するものであるかを調べた。１，hPIV1とhPIV3のシアル酸認識特異性の比較【具体的内容】末端シアル酸構造を改変したヒト赤血球（hRBC）および哺乳動物細胞を用い、hPIV1はa2,3型シアル酸を持つ細胞のみに結合・感染し、hPIV3はa2,3型に加え、a2,6型シアル酸を持つ細胞にも結合・感染することを明らかにした。【意義・重要性】細胞表面上の様々な糖鎖に対し、hPIV3はa2,3型とa2,6型シアル酸の両方を感染に利用していることが示唆された。以上の研究結果をまとめた論文は、2014年7月に国際学術誌Virologyに受理された。２，hPIV3のHN糖タンパク質においてa2,6型シアル酸への結合性を決定するアミノ酸残基の同定【具体的内容】HN1とHN3糖タンパク質のシアル酸結合ポケットでは、シアル酸と直接水素結合する8ヶ所のアミノ酸残基は保存されているが、その周辺9ヶ所のアミノ酸残基が異なっていた。変異を導入したHN3糖タンパク質の赤血球吸着活性を測定すると、275、277、375 および408番目のアミノ酸残基をHN1タイプのアミノ酸残基に変異させると、HN3糖タンパク質がa2,6型シアル酸への結合性を失うことが明らかとなった。【意義・重要性】HN3糖タンパク質においては、275、277、375および408番目の4つのアミノ酸残基がシアル酸認識特異性を決定していることが示唆された。以上の研究結果をまとめた論文は、2015年3月に国際学術誌FEBS Letterに受理された。

Comparison of acid recognition specificity between hPIV1 and hPIV3 in Heisei 26, and adjustment of acid recognition specificity between hPIV1 and hPIV3. 1. Comparison of specificity of hPIV1 and hPIV3 in the recognition of amino acids [Details] The structure of terminal amino acids has been modified to human erythrocytes (hRBC) for use in mammalian cells, hPIV1 has been modified to a2,3-type amino acids for binding to mammalian cells, hPIV3 has been modified to a2, 3-type amino acids for binding to mammalian cells, and hPIV3 has been modified to a2,3-type amino acids for binding to mammalian cells. [Significance] The expression of hPIV3 and a2,3-type and a2,6-type glucuronic acid on the cell surface was investigated. The above research results were accepted by Virology International Journal in July 2014. 2, HPIV3 HN sugar complex quality of the a2,6 type of acid binding to determine the identity of the acid residues [specific content] HN1 and HN3 sugar complex quality of the acid binding to the acid, acid and direct water binding to the acid residues of the eight groups are preserved in the middle, the peripheral nine groups of the acid residues are different. The binding activity of HN3-linked protein to erythrocytes was measured at 275, 277, 375, and 408 amino acid residues. [Significance and importance] HN3 sugar residues in the four amino acid residues of HN3 are determined by the specificity of HN3 sugar recognition. The above research results were accepted by FEBS Letter in March 2015.

项目成果

期刊论文数量（0）

专著数量（0）

科研奖励数量（0）

会议论文数量（0）

专利数量（0）

顕著な細胞融合活性を示すヒトパラインフルエンザ1型ウイルス変異株の機能解析

具有显着细胞融合活性的人副流感 1 型病毒突变体的功能分析

DOI：
发表时间：
2013
期刊：
影响因子：
0
作者：
福島圭穣;高橋忠伸;鈴木　隆
通讯作者：
鈴木　隆

ヒトパラインフルエンザウイルスのヘマグルチニンーノイラミニダーゼ糖タンパク質においてシアル酸結合特異性を決定するアミノ酸残基の同定

人副流感病毒血凝素神经氨酸酶糖蛋白中决定唾液酸结合特异性的氨基酸残基的鉴定

DOI：
发表时间：
2014
期刊：
影响因子：
0
作者：
福島圭穰;高橋忠伸;高口仁宏;鈴木隆
通讯作者：
鈴木隆

Terminal sialic acid linkages determine different cell infectivities of human parainfluenza virus

末端唾液酸连接决定人副流感病毒的不同细胞感染性

DOI：
发表时间：
2014
期刊：
影响因子：
0
作者：
Keijo Fukushima;Tadanobu Takahashi;Seigo Ito;Masahiro Takaguchi;Maiko Takano;Yuuki Kurebayashi; Kenta Oishi;Akira Minami;Takashi Suzuki
通讯作者：
Takashi Suzuki

末端シアル酸結合様式はヒトパラインフルエンザウイルスの感染を制御する

末端唾液酸结合模式控制人副流感病毒感染