STRUCTURAL STUDIES OF MACROMOLECULES USING SYNCHROTRON RADIATION

利用同步辐射进行大分子结构研究

• 批准号: 6119376
• 负责人: Alfonso Mondragon
• 金额: --
• 依托单位: STANFORD UNIVERSITY
• 依托单位国家: 美国
• 财政年份: 1999
• 资助国家: 美国
• 起止时间: 1999-03-01 至 2000-04-14
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://reporter.nih.gov/project-details/6119376
• 关键词: biomaterials; genome; proteins

We have been studying E. coli DNA topoisomerase I and III for a number of years and have proposed a catalytic mechanism. We are studying the interactions of topoisomerase I with DNA and also the structure of mutant proteins that could shed light on the details of the reaction. We solved the structure of two repeats of chicken brain ?-spectrin in 1997 using data collected at SSRL. The structure revealed the relative arrangement of the two subunits and the nature of the linker region. The original crystals diffract to only 4.0 E resolution and many questions could not be answered from this structure. Nevertheless the structure allowed us to redesign our construct and obtain better crystals. We have now three new crystal forms that diffract to high resolution. The third project is concerned with the structure of domain I of the RNA component of RNase P. This domain is 154 bases long and the crystals diffract to 3.8 E at a synchrotron source. It is one of the largest RNA molecules crystallized and should allow us to answer important questions on the catalytic mechanism of RNase P and also on RNA structure in general.

我们一直在研究E。大肠杆菌DNA拓扑异构酶I和III 多年来，他提出了一个催化机制。 我们 研究拓扑异构酶I与DNA的相互作用， 突变蛋白质的结构，可以揭示的细节， 反应。 我们解决了鸡脑的两个重复序列的结构 ?- spectrin在1997年使用SSRL收集的数据。 结构 揭示了这两个亚基的相对排列和 的连接区。 原始晶体的折射率仅为4.0 E 决议和许多问题不能回答这个问题 结构 尽管如此，这种结构允许我们重新设计我们的 构建并获得更好的晶体。 我们现在有三个新的水晶 以高分辨率显示的形式。 第三个项目是 与RNase的RNA组分的结构域I的结构有关 P.该结构域为154个碱基长，晶体在3.8E处发生突变。 同步加速器光源 它是最大的RNA分子之一 结晶，并应允许我们回答有关的重要问题 RNA酶P的催化机制以及一般的RNA结构。