SPECTROSCOPIC STUDIES OF MOLYBDOENZYMES AND MODELS

钼酶和模型的光谱研究

基本信息

  • 批准号:
    6386860
  • 负责人:
  • 金额:
    $ 14.35万
  • 依托单位:
  • 依托单位国家:
    美国
  • 项目类别:
  • 财政年份:
    1998
  • 资助国家:
    美国
  • 起止时间:
    1998-06-01 至 2002-05-31
  • 项目状态:
    已结题

项目摘要

DESCRIPTION: (applicant's abstract) Mononuclear pterin-containing molybdenum enzymes are found in eucaryotic and procaryotic organisms and function to catalyze simple oxo-atom transfer reactions (dimethylsulfoxide reductase and sulfite oxidase families) and the oxidative hydroxylation of aldehyde and heterocyclic substrates (xanthine oxidase family), The long term objectives of the proposed research are to understand the relationship between geometric and electronic structural features of the three main pterin-containing Mo enzyme families. This is important since it is the unique electronic structures of these active sites which make specific contributions to their reactivity thus defining their role in catalysis. Recent X-ray crystallographic studies have provided detailed structural information for enzymes from each main family defining the starting point for correlating geometric structure with enzyme function. These crystallographic results have allowed for the following hypotheses to be put forth: i) the degree of saturation of the pyranopterin dithiolene C=C bond, orientation of Spp orbitals and the degree of S...S bonding character are critical factors in determining how the cyanopterin dithiolene is capable of interacting with the redox active orbital (dxy) on the Mo center, ii) the oxidation state of the pyranopterin pyrazine ring modulates electron density within the dithiolene chelate, affecting the Spp-Mo dxy orbital interaction iii) the oxo donor ligands dominate the Mo ligand field resulting in radically different bonding descriptions for dioxo ligation compared to monooxo ligation and iv) in the xanthine oxidase enzyme family the presence of a Mo=S group cis to a Mo=O group substantially affects the electronic structure of the terminal sulfido , modulating its effective electro/nucleophilicity. The proposed research relies heavily on detailed spectroscopic studies of relevant model compounds and pterin-containing Mo enzymes. The research plan will employ a combined spectroscopic approach utilizing low temperature electronic absorption, magnetic circular dichroism and resonance Raman spectroscopies to correlate spectroscopic features with geometric structure and eventually determine electronic structure contributions to reactivity. The results of the proposed research should lead to developing detailed mechanistic insight into gated electron transfer, oxygen atom transfer and the activation of C-H bonds for oxidative hydroxylation by [MoOS] units.
描述:(申请人摘要) 钼酶存在于真核生物和原核生物中, 功能,催化简单的氧原子转移反应(二甲基亚砜 还原酶和亚硫酸盐氧化酶家族)和 醛和杂环底物(黄嘌呤氧化酶家族), 本研究的长期目标是了解 几何和电子结构特征之间的三个主要的 含蝶呤的Mo酶家族。 这一点很重要,因为它是 这些活性位点的独特电子结构, 因此,它们的反应性的贡献,从而确定其在催化作用。 最近的X射线晶体学研究提供了详细的结构 定义起始点的每个主要家族的酶信息 将几何结构与酶的功能联系起来 这些 晶体学结果允许提出下列假设 第四:i)吡喃蝶呤二硫杂环戊烯C=C键的饱和度, Spp轨道的取向和S…S成键特征是 决定氰基蝶呤二硫纶如何能够 与Mo中心上的氧化还原活性轨道(dxy)相互作用,ii) 吡喃蝶呤吡嗪环的氧化态调节电子密度 在二硫纶螯合物中,影响Spp-Mo dxy轨道相互作用 iii)氧代供体配体主导Mo配体场,导致 二氧代连接的键合描述与 单氧代连接和iv)在黄嘌呤氧化酶家族中, Mo=S基团与Mo=O基团的顺式基本上影响电子结构。 末端硫基的结构,调节其有效 电/亲核性。 这项拟议中的研究严重依赖于详细的 相关模型化合物及含蝶呤钼的光谱研究 内切酶 该研究计划将采用一种组合光谱方法 利用低温电子吸收、磁性圆二色性 和共振拉曼光谱学来关联光谱特征, 几何结构并最终决定电子结构 对反应性的贡献。 拟议研究的结果应 导致发展门控电子详细的机械洞察力 转移、氧原子转移和C-H键的活化 通过[MooS]单元进行羟基化。

项目成果

期刊论文数量(0)
专著数量(0)
科研奖励数量(0)
会议论文数量(0)
专利数量(0)

数据更新时间:{{ journalArticles.updateTime }}

{{ item.title }}
{{ item.translation_title }}
  • DOI:
    {{ item.doi }}
  • 发表时间:
    {{ item.publish_year }}
  • 期刊:
  • 影响因子:
    {{ item.factor }}
  • 作者:
    {{ item.authors }}
  • 通讯作者:
    {{ item.author }}

数据更新时间:{{ journalArticles.updateTime }}

{{ item.title }}
  • 作者:
    {{ item.author }}

数据更新时间:{{ monograph.updateTime }}

{{ item.title }}
  • 作者:
    {{ item.author }}

数据更新时间:{{ sciAawards.updateTime }}

{{ item.title }}
  • 作者:
    {{ item.author }}

数据更新时间:{{ conferencePapers.updateTime }}

{{ item.title }}
  • 作者:
    {{ item.author }}

数据更新时间:{{ patent.updateTime }}

MARTIN L KIRK其他文献

MARTIN L KIRK的其他文献

{{ item.title }}
{{ item.translation_title }}
  • DOI:
    {{ item.doi }}
  • 发表时间:
    {{ item.publish_year }}
  • 期刊:
  • 影响因子:
    {{ item.factor }}
  • 作者:
    {{ item.authors }}
  • 通讯作者:
    {{ item.author }}

{{ truncateString('MARTIN L KIRK', 18)}}的其他基金

XAS STUDIES OF THE THIOLATE LIGAND DONORS IN MODELS OF THE SULFITE OXIDASE ACTIV
亚硫酸盐氧化酶活性模型中硫醇盐配体供体的 XAS 研究
  • 批准号:
    7597960
  • 财政年份:
    2007
  • 资助金额:
    $ 14.35万
  • 项目类别:
XAS STUDIES OF THE THIOLATE LIGAND DONORS IN MODELS OF THE SULFITE OXIDASE ACTIV
亚硫酸盐氧化酶活性模型中硫醇盐配体供体的 XAS 研究
  • 批准号:
    7370433
  • 财政年份:
    2006
  • 资助金额:
    $ 14.35万
  • 项目类别:
XAS STUDIES OF CPD I INTERMEDIATES
CPD I 中间体的 XAS 研究
  • 批准号:
    6658769
  • 财政年份:
    2002
  • 资助金额:
    $ 14.35万
  • 项目类别:
XAS STUDIES OF CPD I INTERMEDIATES
CPD I 中间体的 XAS 研究
  • 批准号:
    6586802
  • 财政年份:
    2002
  • 资助金额:
    $ 14.35万
  • 项目类别:
XAS STUDIES OF CPD I INTERMEDIATES
CPD I 中间体的 XAS 研究
  • 批准号:
    6437720
  • 财政年份:
    2001
  • 资助金额:
    $ 14.35万
  • 项目类别:
XAS STUDIES OF CPD I INTERMEDIATES
CPD I 中间体的 XAS 研究
  • 批准号:
    6119641
  • 财政年份:
    1999
  • 资助金额:
    $ 14.35万
  • 项目类别:
XAS STUDIES OF HIGH VALENT METAL OXO SITES
高价金属氧化位点的 XAS 研究
  • 批准号:
    6119643
  • 财政年份:
    1999
  • 资助金额:
    $ 14.35万
  • 项目类别:
Spectroscopic Studies of Molybdoenzymes & Models
钼酶的光谱研究
  • 批准号:
    10162609
  • 财政年份:
    1998
  • 资助金额:
    $ 14.35万
  • 项目类别:
Spectroscopic Studies of Molybdoenzymes and Models
钼酶和模型的光谱研究
  • 批准号:
    8310969
  • 财政年份:
    1998
  • 资助金额:
    $ 14.35万
  • 项目类别:
Spectroscopic Studies of Molybdoenzymes and Models
钼酶和模型的光谱研究
  • 批准号:
    6751866
  • 财政年份:
    1998
  • 资助金额:
    $ 14.35万
  • 项目类别:

相似海外基金

Collaborative Research: Metasurface-Enabled Broadband Circular Dichroism Spectroscopy and Imaging
合作研究:超表面宽带圆二色光谱和成像
  • 批准号:
    2305138
  • 财政年份:
    2023
  • 资助金额:
    $ 14.35万
  • 项目类别:
    Standard Grant
Ultrafast dynamics of chiral molecules investigated by time-resolved momentum circular dichroism spectroscopy
通过时间分辨动量圆二色光谱研究手性分子的超快动力学
  • 批准号:
    23H01929
  • 财政年份:
    2023
  • 资助金额:
    $ 14.35万
  • 项目类别:
    Grant-in-Aid for Scientific Research (B)
Collaborative Research: Metasurface-Enabled Broadband Circular Dichroism Spectroscopy and Imaging
合作研究:超表面宽带圆二色光谱和成像
  • 批准号:
    2305139
  • 财政年份:
    2023
  • 资助金额:
    $ 14.35万
  • 项目类别:
    Standard Grant
Equipment: MRI: Track 1: Acquisition of a Circular Dichroism Spectrometer to Probe Biomolecular Structure and Stability
设备:MRI:轨道 1:获取圆二色性光谱仪以探测生物分子结构和稳定性
  • 批准号:
    2318770
  • 财政年份:
    2023
  • 资助金额:
    $ 14.35万
  • 项目类别:
    Standard Grant
Collaborative Research: Infrared Chiral Metasurface Enhanced Vibrational Circular Dichroism Biomolecule Sensing
合作研究:红外手性超表面增强振动圆二色性生物分子传感
  • 批准号:
    2230071
  • 财政年份:
    2022
  • 资助金额:
    $ 14.35万
  • 项目类别:
    Standard Grant
Collaborative Research: Infrared Chiral Metasurface Enhanced Vibrational Circular Dichroism Biomolecule Sensing
合作研究:红外手性超表面增强振动圆二色性生物分子传感
  • 批准号:
    2230069
  • 财政年份:
    2022
  • 资助金额:
    $ 14.35万
  • 项目类别:
    Standard Grant
Application of laser-driven circularly polarized femtosecond soft-x-ray pulse to time-resolved x-ray magnetic circular dichroism measurement
激光驱动圆偏振飞秒软X射线脉冲在时间分辨X射线磁圆二色性测量中的应用
  • 批准号:
    22H01197
  • 财政年份:
    2022
  • 资助金额:
    $ 14.35万
  • 项目类别:
    Grant-in-Aid for Scientific Research (B)
Conformation of protein bound to membrane characterized by time-resolved vacuum-ultraviolet circular dichroism spectroscopy
通过时间分辨真空紫外圆二色光谱表征与膜结合的蛋白质的构象
  • 批准号:
    22K06163
  • 财政年份:
    2022
  • 资助金额:
    $ 14.35万
  • 项目类别:
    Grant-in-Aid for Scientific Research (C)
Control of magnetic circular dichroism in doped semiconductor nanostructures based on the material nonstoichiometry
基于材料非化学计量的掺杂半导体纳米结构磁圆二色性控制
  • 批准号:
    22H01890
  • 财政年份:
    2022
  • 资助金额:
    $ 14.35万
  • 项目类别:
    Grant-in-Aid for Scientific Research (B)
Instrument development for vibrational circular dichroism imaging
振动圆二色性成像仪器的开发
  • 批准号:
    10650769
  • 财政年份:
    2021
  • 资助金额:
    $ 14.35万
  • 项目类别:
{{ showInfoDetail.title }}

作者:{{ showInfoDetail.author }}

知道了