UNWINDING&TRANSLOCATION OF DNA BY NS3 HELICASE FROM HEPATITIS C

放松

基本信息

  • 批准号:
    7725068
  • 负责人:
  • 金额:
    $ 3.09万
  • 依托单位:
  • 依托单位国家:
    美国
  • 项目类别:
  • 财政年份:
    2008
  • 资助国家:
    美国
  • 起止时间:
    2008-05-01 至 2009-04-30
  • 项目状态:
    已结题

项目摘要

This subproject is one of many research subprojects utilizing the resources provided by a Center grant funded by NIH/NCRR. The subproject and investigator (PI) may have received primary funding from another NIH source, and thus could be represented in other CRISP entries. The institution listed is for the Center, which is not necessarily the institution for the investigator. Hepatitis C Virus (HCV) infects over 170 million persons worldwide (1-3). It is the leading cause of liver disease in the U.S. and is responsible for most liver transplants. Current treatments for this infectious disease are inadequate; therefore new therapies must be developed (4). It is necessary to understand the mechanism of viral replication in order to discover new targets for disruption of viral replication. The focus of this proposal is non-structural protein 3 (NS3) that is encoded by HCV. The NS3 protein exhibits ATPase, helicase, and protease activities. The NS3 protein is within helicase superfamily-2. NS3 is essential for viral replication. Given this observation, NS3 is an important therapeutic target (5). Characterization of NS3 (to include the elucidation of its nucleic acid translocation/unwinding mechanism) is important for the future development of a vaccine and/or cure. Using established and published methods by the principal investigator (Dr. Matlock), the interaction of the helicase domain of NS3 (NS3h) with a nucleic acid substrate will be studied. The specific aim of this proposal is to elucidate the mechanism of NS3 binding, unwinding, and translocation along a nucleic acid substrate. The plan of attack is to employ an established, sensitive, real-time fluorescence method that has been shown to accurately report the separation of double-stranded DNA (6). Last summer (2006) under the direction of Dr. Kevin Raney, our group developed a sensitive, real-time fluorescence method to study nucleic acid translocation using full-length NS3 and the helicase domain of NS3 (NS3h) as a model system. The translocation of NS3 and NS3h along a nucleic acid substrate was examined under a variety of experimental conditions. The use of this established real-time method and the proposed studies herein using NS3 from HCV will provide insight into the mechanism of NS3 that to date have been difficult to examine using conventional methods.
这个子项目是许多研究子项目中的一个 由NIH/NCRR资助的中心赠款提供的资源。子项目和 研究者(PI)可能从另一个NIH来源获得了主要资金, 因此可在其他CRISP条目中表示。所列机构为 研究中心,而研究中心不一定是研究者所在的机构。 丙型肝炎病毒(HCV)感染全球超过1.7亿人(1-3)。 它是美国肝脏疾病的主要原因,并负责大多数肝脏移植。 目前对这种传染病的治疗是不够的;因此,必须开发新的治疗方法(4)。 为了发现阻断病毒复制的新靶点,有必要了解病毒复制的机制。 该提案的重点是由HCV编码的非结构蛋白3(NS 3)。 NS 3蛋白表现出ATP酶、解旋酶和蛋白酶活性。 NS 3蛋白属于解旋酶超家族2。 NS 3是病毒复制所必需的。 鉴于这一观察结果,NS 3是一个重要的治疗靶点(5)。 NS 3的表征(包括阐明其核酸易位/解旋机制)对于疫苗和/或治疗的未来开发是重要的。 使用主要研究者(马特洛克博士)建立和发表的方法,将研究NS 3的解旋酶结构域(NS 3 h)与核酸底物的相互作用。 该提议的具体目的是阐明NS 3结合、解旋和沿着核酸底物移位的机制。 攻击计划是采用一种已建立的,灵敏的,实时荧光方法,该方法已被证明可以准确报告双链DNA的分离(6)。 去年夏天(2006年),在Kevin Raney博士的指导下,我们小组开发了一种灵敏的实时荧光方法,以全长NS 3和NS 3的解旋酶结构域(NS 3 h)作为模型系统来研究核酸易位。 在多种实验条件下检查了NS 3和NS 3 h沿着核酸底物的易位。 使用这种已建立的实时方法和本文提出的使用来自HCV的NS 3的研究将提供对迄今为止难以使用常规方法检查的NS 3的机制的深入了解。

项目成果

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