STRUCTURES OF PROTEINS INVOLVED WITH NITRIC OXIDE SIGNALING, RIBOFLAVIN SYNTHESI
与一氧化氮信号传导、核黄素合成有关的蛋白质结构
基本信息
- 批准号:7598216
- 负责人:
- 金额:$ 0.28万
- 依托单位:
- 依托单位国家:美国
- 项目类别:
- 财政年份:2007
- 资助国家:美国
- 起止时间:2007-03-01 至 2008-02-29
- 项目状态:已结题
- 来源:
- 关键词:Computer Retrieval of Information on Scientific Projects DatabaseFamilyFreezingFundingGTP Cyclohydrolase IIGlutathioneGrantHemeHeme IronHemeproteinsInstitutionModelingMolecular ConformationMyoglobinNitric OxideNitrosationOxidasesOxidoreductaseProteinsRangeReactionResearchResearch PersonnelResolutionResourcesRiboflavinSKIL geneSignal TransductionSignaling ProteinSourceStructureThioredoxinTimeUnited States National Institutes of Healthadductbasedrug discoveryprotein structuresynchrotron radiation
项目摘要
This subproject is one of many research subprojects utilizing the
resources provided by a Center grant funded by NIH/NCRR. The subproject and
investigator (PI) may have received primary funding from another NIH source,
and thus could be represented in other CRISP entries. The institution listed is
for the Center, which is not necessarily the institution for the investigator.
We are requesting beam time to further four projects. First we are continuing our studies on nitrosylated heme proteins, including the nitrophorins and other heme-based NO signaling proteins. Second, we have undertaken a wide-ranging study of protein S-nitrosation in NO signaling, including S-NO formation (thioredoxin, myoglobin), and control of glutathione S-nitrosation by the protein GSNO reductase. These studies include a drug discovery component. Third, we are investigating proteins involved in riboflavin synthesis in S. coleicolor, particularly the GTP cyclohydrolase II family. Fourth, we are pursuing reaction intermediates in several proteins, including the multicopper oxidase CueO. Synchrotron radiation is needed for: (1) MAD structure determination; (2) Sufficient resolution to determine accurate geometry of SNO adducts, define heme distortion from planarity, model multiple conformations; and determine the structure of freeze-trapped intermediates in active crystals; (3) Variable x-ray wavelengths can be used to minimize photoreduction of iron-heme centers.
该副本是利用众多研究子项目之一
由NIH/NCRR资助的中心赠款提供的资源。子弹和
调查员(PI)可能已经从其他NIH来源获得了主要资金,
因此可以在其他清晰的条目中代表。列出的机构是
对于中心,这不一定是调查员的机构。
我们要求光束时间来进一步的四个项目。 首先,我们继续对亚硝基化血红素蛋白的研究,包括硝基磷酸蛋白和其他基于血红素的NO信号蛋白。 其次,我们已经对NO信号传导进行了广泛的蛋白S-硝化研究,包括S-NO形成(硫氧还蛋白,肌红蛋白),并通过蛋白GSNO还原酶对谷胱甘肽S-硝化化的控制。 这些研究包括药物发现成分。 第三,我们正在研究链球菌中涉及核黄素合成的蛋白质,尤其是GTP环溶酶II家族。 第四,我们在几种蛋白质中追求反应中间体,包括多掌氧化酶CUEO。需要同步辐射以:(1)疯狂结构确定; (2)足够的分辨率确定SNO加合物的准确几何形状,定义了平面性的血红素失真,模型多种构象;并确定活性晶体中冻伤中间体的结构; (3)可变X射线波长可用于最大程度地减少铁血红素中心的光递录。
项目成果
期刊论文数量(0)
专著数量(0)
科研奖励数量(0)
会议论文数量(0)
专利数量(0)
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