Bioinorganic chemistry of porphyrinoids, heme-binding proteins and metallothioneins

类卟啉、血红素结合蛋白和金属硫蛋白的生物无机化学

基本信息

  • 批准号:
    37-2010
  • 负责人:
  • 金额:
    $ 3.64万
  • 依托单位:
  • 依托单位国家:
    加拿大
  • 项目类别:
    Discovery Grants Program - Individual
  • 财政年份:
    2014
  • 资助国家:
    加拿大
  • 起止时间:
    2014-01-01 至 2015-12-31
  • 项目状态:
    已结题

项目摘要

Metals are intimately connected with the chemistry of many proteins and enzymes. This far reaching impact on life makes it vitally important for all facets of this chemistry to be studied. Our proposal in bioinorganic chemistry will exploit three important advances concerning porphyrins, iron-uptake by Staphylococcus aureus, and metallation of metallothioneins that we have recently reported. We propose: (i) to quantify the connection between the optical and redox properties of ring oxidized and ring reduced porphyrinoids and their electronic structures; (ii) study iron acquisition by S. aureus bacteria using electrospray ionization mass spectrometry and magnetic circular dichroism spectroscopy to elucidate and model the complete trafficking of the iron-containing heme from the host's hemoglobin to inside the bacterial cell; (iii) use electrospray ionization mass spectrometry and NMR spectroscopy to provide the first detailed description of the metallation reactions of the ubiquitous, metal-binding protein, metallothionein. Our work in these three areas will have significant impact on the quest for designer-porphyrinoids that exhibit new, technologically-demanding optical and redox properties, and on the connection between the protein environment and status of bound iron-porphyrins. Our understanding of how an important iron-acquisition pathway operates will be dramatically enhanced by the first real-time data showing iron-containing heme transfer across a series of proteins that are, in vivo, immobilized in the S. aureus wall and membrane. Finally, our studies of metallothionein will unravel the secrets of its metal binding pathways leading to an understanding of the rationale for the evolutionary development of the multiple domain proteins found in humans and other organisms. Our research crosses many traditional boundaries and calls for skills in immunology and molecular biology, in biochemistry for the expression and synthesis of proteins and peptides, in coordination chemistry and spectroscopy to probe the metal-based properties, and in theoretical chemistry for the detailed electronic structure modeling. By assembling researchers and collaborators together with these skills, the complexity of Nature's metal-based chemistry can be understood.
金属与许多蛋白质和酶的化学性质密切相关。 这种对生命的深远影响使得研究这种化学的各个方面变得至关重要。 我们在生物无机化学方面的建议将利用我们最近报道的关于卟啉、金黄色葡萄球菌的铁摄取和金属硫蛋白的代谢的三个重要进展。 我们建议:(i)定量研究环氧化和环还原卟啉类化合物的光学性质和氧化还原性质与其电子结构之间的关系;金黄色葡萄球菌使用电喷雾电离质谱和磁性圆二色光谱阐明和模拟含铁血红素从宿主的血红蛋白到细菌细胞内的完整运输;(iii)使用电喷雾电离质谱和核磁共振光谱提供的第一个详细描述的代谢反应的无处不在的,金属结合蛋白,金属硫蛋白。 我们在这三个领域的工作将有显着的影响,寻求设计师卟啉类化合物,表现出新的,技术要求高的光学和氧化还原性能,并在蛋白质环境和绑定铁卟啉状态之间的连接。 我们对一个重要的铁获取途径如何运作的理解将通过第一个实时数据大大增强,这些数据显示含铁血红素在体内固定在S.金黄色的壁和膜。 最后,我们对金属硫蛋白的研究将揭开其金属结合途径的秘密,从而了解在人类和其他生物体中发现的多结构域蛋白质进化发展的基本原理。 我们的研究跨越了许多传统的界限,并要求在免疫学和分子生物学,在生物化学的表达和蛋白质和肽的合成,在配位化学和光谱探测金属为基础的属性,并在理论化学的详细电子结构建模的技能。 通过将具有这些技能的研究人员和合作者聚集在一起,可以理解自然界金属化学的复杂性。

项目成果

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