热休克蛋白27（HSP27）防止缺血性脑损伤的神经保护机制并不清楚。HSP27的死亡抑制功能表现为蛋白伴侣、抗氧化以及抗凋亡作用。当HSP27形成未磷酸化的寡聚体时，表现出蛋白伴侣的功能；而HSP27丝氨酸磷酸化后就表现出抗凋亡的功能。以往的研究已发现HSP27具有抑制Caspase活化的能力，然而HSP27这一效应是否作用在线粒体通路的上游或下游存在着争论。我们近来通过酵母双杂交得到了一个新的发现：HSP27可直接与ASK1结合，抑制ASK1的活化。ASK1是一种重要的促凋亡的胞浆蛋白，它通过触发JNK/p38 MAPK和线粒体通路促进细胞死亡。因此，本课题采用蛋白转导技术在整体模型上论证HSP27直接破坏ASK1-介导的促凋亡级联反应，从而在线粒体上游同时抑制两条细胞死亡通路，更有效地起到神经保护作用；并尝试进一步探讨HSP27作为防止缺血性脑损伤的神经保护分子及其将来的治疗意义。