The KRAB-associated co-repressor KAP-1 is a coiled-coil binding partner, substrate and activator of the c-Fes protein tyrosine kinase.
The KRAB-associated co-repressor KAP-1 is a coiled-coil binding partner, substrate and activator of the c-Fes protein tyrosine kinase.
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KRAB 相关辅阻遏物 KAP-1 是 c-Fes 蛋白酪氨酸激酶的卷曲螺旋结合伴侣、底物和激活剂。
DOI：
10.1042/bj20060194
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发表时间：
2006
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Smithgall,ThomasE
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Delfino,FrankJ;Shaffer,JonathanM;Smithgall,ThomasE
c-Fes 蛋白酪氨酸激酶涉及多种细胞类型的分化，包括神经元细胞、内皮细胞和骨髓细胞。在结构上，Fes 由独特的 N 末端区域组成，后面是 SH2（Src 同源结构域 2）和激酶结构域。位于独特 N 末端区域内的两个卷曲螺旋 (CC) 结构域（CC1 和 CC2）是体内 Fes 活性的关键调节因子，并且可能起到招募 Fes 激活剂和/或底物的作用。酵母双杂交筛选，利用 K-562 细胞 cDNA 文库和 Fes CC2 结构域作为诱饵，鉴定出编码转录共阻遏物 KRAB 相关蛋白 (KAP)-1 的 CC 结构域和 B-box 基序（残基 114-357）的相互作用克隆。 KAP-1114–357 与酵母中的全长 Fes 相互作用，并且 KAP-1 CC 结构域足以结合 Sf-9 细胞中的 Fes N 端区域。 Fes 与全长 KAP-1 在人 293T 细胞中的共表达刺激 Fes 自磷酸化并导致 KAP-1 酪氨酸磷酸化。在 HL-60 骨髓性白血病细胞中也观察到内源性 Fes 和 KAP-1 的关联。总之，这些数据确定了一种新的 Fes-KAP-1 相互作用，并表明 KAP-1 作为 Fes 激活剂和下游效应器的双重作用。
The c-Fes protein tyrosine kinase is implicated in the differentiation of a number of cell types including neuronal, endothelial and myeloid cells. Structurally, Fes consists of a unique N-terminal region, followed by SH2 (Src homology domain 2) and kinase domains. Two coiled-coil (CC) domains (CC1 and CC2) located within the unique N-terminal region are critical regulators of Fes activityin vivoand may function to recruit Fes activators and/or substrates. A yeast two-hybrid screen, utilizing a K-562 cell cDNA library and the Fes CC2 domain as bait, identified an interacting clone encoding the CC domain and B-box motifs (residues 114–357) of the transcriptional co-repressor KRAB-associated protein (KAP)-1. KAP-1114–357interacted with full-length Fes in yeast, and the KAP-1 CC domain was sufficient to bind the Fes N-terminal region in Sf-9 cells. Co-expression of Fes with full-length KAP-1 in human 293T cells stimulated Fes autophosphorylation and led to KAP-1 tyrosine phosphorylation. Association of endogenous Fes and KAP-1 was also observed in HL-60 myeloid leukaemia cells. Together, these data identify a novel Fes–KAP-1 interaction, and suggest a dual role for KAP-1 as both a Fes activator and downstream effector.
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