Structure of a light-activated LOV protein dimer that regulates transcription.
Structure of a light-activated LOV protein dimer that regulates transcription.
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DOI：
10.1126/scisignal.2001945
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发表时间：
2011-08-02
影响因子：
7.3
通讯作者：
Crane BR
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Vaidya AT;Chen CH;Dunlap JC;Loros JJ;Crane BR
光氧或电压（LOV）结构域广泛存在于细菌、古细菌、原生生物、植物和真菌中。粗糙脉孢菌 LOV 蛋白 VIVID (VVD) 可以适应恒定或增加的光照水平以及适当的昼夜节律。完全光适应的 VVD 二聚体的晶体结构揭示了光驱动构象变化改变寡聚状态的机制。光诱导形成的半胱氨酰黄素加合物会产生一个新的氢键网络，该网络从蛋白质核心释放 N 末端，并重组受体口袋以与相反的亚基结合。单体/二聚体开关关键残基的取代对脉孢菌的光适应具有深远的影响。 VVD 二聚化机制提供了一大类光感受器如何将光响应转化为蛋白质相互作用改变的分子细节。
Light oxygen or voltage (LOV) domains are widely represented signaling modules in bacteria, archea, protists, plants and fungi. The Neurospora crassa LOV protein VIVID (VVD) allows adaptation to constant or increasing light levels and proper entrainment of circadian rhythms. The crystal structure of the fully light-adapted VVD dimer reveals the mechanism by which light driven conformational change alters oligomeric state. Photo-induced formation of a cysteinyl-flavin adduct generates a new hydrogen bond network that releases the N-terminus from the protein core and restructures an acceptor pocket for its binding on the opposite subunit. Substitution of residues key to the monomer/dimer switch have profound effects on light adaptation in Neurospora. The VVD dimerization mechanism provides the molecular details for how a large family of photoreceptors converts light responses to alterations in protein interactions.
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