Involvement of thiol groups in the function of the dipeptide/proton cotransport system in rabbit renal brush-border membrane vesicles.

Involvement of thiol groups in the function of the dipeptide/proton cotransport system in rabbit renal brush-border membrane vesicles.
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硫醇基团参与兔肾刷状缘膜囊泡二肽/质子共转运系统的功能。

DOI:
10.1016/0005-2736(89)90493-8
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发表时间:
1989
期刊:
Biochimica et biophysica acta
影响因子:
--
通讯作者:
Leibach,FH
Leibach,FH
中科院分区:
--
文献类型:
--
作者:
Miyamoto,Y;Tiruppathi,C;Ganapathy,V;Leibach,FH

文献摘要

参考文献

被引文献

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以甘氨酰肌氨酸为底物,研究了硫醇基团在兔肾刷状缘膜囊泡H+梯度二肽转运中的作用。用硫醇基团还原剂二硫醇丙醇处理膜囊泡,可刺激Gly-Sar转运。另一方面,硫醇基氧化剂如5,5‘-二硫代二(2-硝基苯甲酸)、白花丹和吩嗪甲硫酸盐处理则抑制Gly-Sar转运。这些影响是不可逆的,因为治疗后清洗胎膜未能逆转这些影响。将膜小泡与氧化苯砷(一种与邻近二硫醇特异相互作用的试剂)孵育,显著抑制了Gly-Sar的转运。在所有情况下,二肽转运的刺激或抑制主要是由于运输系统的最大速度的改变,而表观亲和力常数保持不变。这些结果表明,一个或多个邻近的二硫醇基团参与了肾二肽转运系统的功能,这些硫醇基团必须以还原的形式存在才能保持最大的转运活性。此外,这些数据间接表明,二硫醇-二硫键交换可能在肾二肽转运系统的功能中发挥作用。
The role of thiol groups in H+-gradient-dependent dipeptide transport in rabbit renal brush-border membrane vesicles was investigated using glycylsarcosine as the substrate. Treatment of the membrane vesicles with a thiol-group-reducing agent, dimercaptopropanol, stimulated Gly-Sar transport. On the other hand, treatment with thiol group oxidants such as 5,5′-dithiobis(2-nitrobenzoic acid), plumbagin and phenazine methosulfate inhibited Gly-Sar transport. These effects were irreversible, because washing the membranes after treatment failed to reverse the effects. Incubation of the membrane vesicles with phenylarsine oxide, a reagent which interacts specifically with vicinal dithiols, significantly inhibited Gly-Sar transport. In all cases, the stimulation or the inhibition of the dipeptide transport was primarily due to changes in the maximal velocity of the transport system, the apparent affinity constant remaining unaltered. These results demonstrate the involvement of one or more vicinal dithiol groups in the function of the renal dipeptide transport system and that these thiol groups must exist in reduced form to maintain maximal transport activity. In addition, these data indirectly suggest that a dithiol-disulfide interchange may play a role in the function of the renal dipeptide transport system.
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