Entwicklung und Anwendung von ß-Peptiden als chirale Orientierungsmedien für Organische Verbindungen

残馀偶极子Kopplungen (rdc) gewinnen zunehmenden and Bedeutung in der Strukturaufklärung组织者。数据rdc各向异性核磁共振参数分析，见nötig die zu untersuchende verindung im magnenetfeld auszurichten。大足：大足，大足，大足。Ein langfristiges Ziel bei der Verwendung von rdc ist die beestimung der绝对配置组织者ververindungen。研究方向：手性与对映异构体。Die bisher einzige bekannte Klasse chiraler oriententierungsmedien, Die diese ansprche erf<e:1> llen, Die flssigkristallinen Phase von α-helikalen α- peptide。in vorliegenden Antrag werden β-Peptide als potentielle chirale Orientierungsmedien f<s:1> organche veridendungen vorgeschlagen。β-肽haben eine wesentlich höhere Neigung stable Sekundärstrukturen auszubilden als α-肽。德国科学与技术研究所，德国科学与技术研究所，Faltblätter，德国科学与技术研究所Kettenlängen（德国科学与技术研究所Aminosäuren）。Das Projekt solchgradig helikale β-Peptide hervorbringen, die bei wesentlich k<s:1> rzeren Kettenlängen and wesentlich geringen Konzentrationen fl<e:1> sisigcrystal Phasen ausbilden als α-helikale α-Peptide。Die Oberflächeneigenschaften der Helices können durch Die Wahl der Polarität and Ladung der zugrunde liegenden Aminosäuren gesteuert werden，是Die Solvenszugängigkeit und somit - vielleichht - Die Orientierung relative zum magnenetfeld beinfist。

Residuale dipolare Kopplungen (RDCs) gewinnen zunehmend an Bedeutung in der Strukturaufklärung organischer Verbindungen. Da RDCs anisotrope NMR-Parameter sind, ist es nötig die zu untersuchende Verbindung im Magnetfeld auszurichten. Dazu werden Orientierungsmedien verwendet. Ein langfristiges Ziel bei der Verwendung von RDCs ist die Bestimmung der absoluten Konfiguration organischer Verbindungen. Um dieses Ziel erreichen zu können, müssen die verwendeten Orientierungsmedien chiral und enantiodifferenzierend sein. Die bisher einzige bekannte Klasse chiraler Orientierungsmedien, die diese Ansprüche erfüllen, sind die flüssigkristallinen Phase von α-helikalen α-Peptiden. Im vorliegenden Antrag werden β-Peptide als potentielle chirale Orientierungsmedien für organische Verbindungen vorgeschlagen. β-Peptide haben eine wesentlich höhere Neigung stabile Sekundärstrukturen auszubilden als α-Peptide. Dies führt dazu, dass Helices, Faltblätter oder Schleifen schon bei deutlich geringeren Kettenlängen (schon ab 6 Aminosäuren) ausgebildet werden. Das Projekt soll hochgradig helikale β-Peptide hervorbringen, die bei wesentlich kürzeren Kettenlängen und wesentlich geringeren Konzentrationen flüssigkristalline Phasen ausbilden als α-helikale α-Peptide. Die Oberflächeneigenschaften der Helices können durch die Wahl der Polarität und Ladung der zugrunde liegenden Aminosäuren gesteuert werden, was die Solvenszugängigkeit und somit - vielleicht auch - die Orientierung relativ zum Magnetfeld beeinflusst.