Umwandlung einer Chorismatmutase in eine Isochorismat-Pyruvat-Lyase durch Kombination von rationalem Protein-Design und gerichteter Evolution - Erforschung der natürlichen Entstehung moderner hochselektiver Biokatalysatoren

酶，die definierte chemische Reaktionen选择性催化，steren seher n<s:1>与生物化学有关。Das maß geschnederte Design solcher biokalatoren fendengen spezifische Anwendungen stelldoch noch immer gewaltige Herausforderung dar。Das vorliegende Projekt ist Teil eines forschungsvohabens, dessen Ziel es ist, den grundlegenden Zusammenhang zwischen Faltung and Funktionsweise von Enzyme aufzuklären, um biokatysatoren in Ihrer strukturr and Komplexität vereinfachen zu können and somit dem möglichen Design maßgeschneiderter Enzyme näher zu kommen。设计了几种不同的热稳定酶，特征酶原生物催化酶原生物催化酶原生物催化酶原生物催化酶原生物催化酶原生物催化酶原生物催化酶原生物催化酶原生物催化酶原生物催化酶原生物催化酶原生物催化酶原生物催化酶原生物催化酶原生物催化酶原生物催化酶原生物催化酶原生物催化酶原生物催化酶原生物催化酶原生物催化酶原生物催化酶原生物催化酶原生物催化酶原生物催化酶原生物催化酶原大祖·索伦（音译），auf computer - gesttem Design baserend， Aminosäure-Positionen in aktiven Zentrum des酶和dessen unmittelbaer Umgebung variiert werden。Isolierte isochorismatt - pyruvat - lyasen sollen hinsichtlich，催化机理Aktivität和蛋白质结构特性研究。Das Vorhaben stellt einen natrlichen evolutiven Prozess im Labor nach, da angenommenmen, Das Vorhaben Vertreter der isochorismatt - pyruvat - lyasen as einer family der Chorismatmutasen entwickelt haben, and liefert somit einen Beitrag zum Verständnis der Entwicklung native biokatlyysatoren sowie der Beziehung zwischen protein - struck und Enzym-Aktivität。

Enzyme, die definierte chemische Reaktionen selektiv katalysieren, stellen sehr nützliche Werkzeuge in der organischen Chemie dar. Das maßgeschneiderte Design solcher Biokatalysatoren für spezifische Anwendungen stellt jedoch noch immer eine gewaltige Herausforderung dar. Das vorliegende Projekt ist Teil eines Forschungsvorhabens, dessen Ziel es ist, den grundlegenden Zusammenhang zwischen Faltung und Funktionsweise von Enzymen aufzuklären, um Biokatalysatoren in Ihrer Struktur und Komplexität vereinfachen zu können und somit dem möglichen Design maßgeschneiderter Enzyme näher zu kommen. Ausgehend von zwei designten Varianten eines thermostabilen Enzyms, die Eigenschaften primordialer Biokatalysatoren aufweisen, soll durch Kombination von rationalem Design und gerichteter Evolution eine Chorismatmutase in eine Isochorismat-Pyruvat-Lyase umgewandelt werden. Dazu sollen, auf Computer-gestütztem Design basierend, Aminosäure-Positionen im aktiven Zentrum des Enzyms und dessen unmittelbarer Umgebung variiert werden. Isolierte Isochorismat-Pyruvat-Lyasen sollen hinsichtlich ihrer katalytischen Aktivität und Protein-Struktur charakterisiert werden. Das Vorhaben stellt einen natürlichen evolutiven Prozess im Labor nach, da angenommen wird, dass sich native Vertreter der Isochorismat-Pyruvat-Lyasen aus einer Familie der Chorismatmutasen entwickelt haben, und liefert somit einen Beitrag zum Verständnis der Entwicklung nativer Biokatalysatoren sowie der Beziehung zwischen Protein-Struktur und Enzym-Aktivität.