Kommunikation zwischen der Kohlenstoff-Katabolit-Repression und dem Auxinsignalweg: Interaktion eines SNF1-Kinase-Inhibitors mit einem neuen Amidase-Komplex

Die eine zentrale Rolle in der Kontrolle von Glucose and Streß Signaltransduktionswegen spielen， doi: idididopsis prl1 Mutation unterdrckt死亡功能ekine调控蛋白wd - protein， welches in vitro and in体内[3] Hefe-Zwei-Hybrid系统与蛋白结合研究：prl1 - binding在基因转导、基因识别中的应用。Zwei pr_1 - bindungsaktoren zeigen 50% bzw。在红球菌和比尔登假单胞菌的操纵子中，65%同源性与细菌偕蛋白和CobW-ähnlichen蛋白，die zusammen和nitrilhydrategen同源。Die Arabidopsis Amidasen besitzt ebenfalls Homologie mit der Agrobacterium T-DNA kodierten IaaH Amidase, Die Die hydrolytische Umwandlung des Indol-3-Essigsäureamids (IMA) zu Indol-3-Essigsäure （IAA）催化剂。在细菌细菌中，我发现了一种叫做Indol-3-Essigsäurenitril的细菌，它是一种硝化水解酶。拟南芥酰胺酶抑制剂prl1与cow -硝化水合酶调节因子的相互作用，拟南芥酰胺酶抑制剂cow -硝化水合酶调节因子cow -硝化水合酶调节因子。Das Hauptziel dieses, Antrags daher，分子特性，调节特性，通讯特性，生长素生物合成，kohlenstoff - katabolit -信号转导，调节特性，酶表达，-Aktivität和这种酶的cow结合的硝化水解酶。

Die Arabidopsis prl1 Mutation unterdrückt die Funktion eines regulatorischen WD-Proteins, welches in vitro und in vivo als Inhibitor von SNF1-Kinasen (AKIN 10 und 11), die eine zentrale Rolle in der Kontrolle von Glucose und Streß Signaltransduktionswegen spielen, agiert. Mit Hilfe des Hefe-Zwei-Hybrid Systems und Protein-Bindungsstudien konnten PRL1-Bindungsfaktoren in verschiedenen Signaltransduktionswegen identifiziert werden. Zwei PRL1-Bindungsfaktoren zeigen 50% bzw. 65% Homologie mit bakteriellen Amidasen und CobW-ähnlichen Proteinen, die zusammen mit einem Nitrilhydratasegen ein Operon in Rhodococcus und Pseudomonas bilden. Die Arabidopsis Amidasen besitzt ebenfalls Homologie mit der Agrobacterium T-DNA kodierten IaaH Amidase, die die hydrolytische Umwandlung des Indol-3-Essigsäureamids (IMA) zu Indol-3-Essigsäure (IAA) katalysiert. In Bakterien wird IAM aus dem Indol-3-Essigsäurenitril durch eine Nitrilhydratase gebildet. Die Interaktion des PRL1-Inhibitors mit der Amidase und dem CobW-Nitrilhydratase-Regulator in Arabidopsis weisen darauf hin, daß Nitrilhydratasen Teil dieses putativen Auxin-Biosyntheseweges sind. Das Hauptziel dieses Antrags ist daher, die molekulare Charakterisierung der regulatorischen Kommunikation zwischen Auxin-Biosynthese und Kohlenstoff-Katabolit-Signaltransduktion durch Charakterisierung der Regulation der Amidase-Expression und -Aktivität und der Suche nach der CobW bindenden Nitrilhydratase.