Struktur, Stabilität und Spezifität von nicht-katalytischen Proteindomänen und deren Verwendung als Werkzeuge für das Design einer stabilen minimalen ß-Faltblattstruktur und das Verständnis von pathologischen Prozessen

非催化降解的蛋白质信号转导和细胞色素C-蛋白质或蛋白质-脂质代谢产物的组分，对代谢产物的逻辑有重要意义。一种结构、稳定性和速度的理解是必要的。因此，OPR和BAG-Domänen必须通过韦尔登与PDZ-Domänen进行结构和特性分析。Die WW-Domäne soll als Werkzeug zum Studium des Einflusses benachbarter Aminosäureseitenketten auf die Stabilität von Faltblattstrukturen dienen.该效应通过生物物理学方法定量和结构特征韦尔登。所有的结果都是通过最小的3-strängiges-Faltblatt合成韦尔登，在WW-Domäne的Unterschied中通过疏水克恩在Faltblatt稳定的位置上不需要梅尔。由于WW-Mutanten als Model für pathologische Assoziationsprozesse，因此也得到了韦尔登，就像它们在Huntingtonsche Kranksauftreten的Zusammenhang中的pielsweise一样。这些突变体只能通过韦尔登肽的结合来实现。

Nicht-katalytische Domänen aus Signaltransduktionsproteinen und Komponenten des Cytoskeletts vermitteln Protein-Protein oder Protein-Lipid Wechselwirkungen, die für die Logik der Wechselwirkungen in einer Zelle von essentieller Bedeutung sind. Ein Verständnis ihrer Struktur, Stabilität und Spezifität ist essentiell. Es sollen entsprechend Struktur- und Spezifitätsuntersuchungen an OPR- und BAG-Domänen sowie an biologisch interessanten PDZ-Domänen durchgeführt werden. Die WW-Domäne soll als Werkzeug zum Studium des Einflusses benachbarter Aminosäureseitenketten auf die Stabilität von Faltblattstrukturen dienen. Die Effekte sollen mit biophysikalischen Methoden quantifiziert und strukturell charakterisiert werden. Als Ergebnis soll ein minimales 3-strängiges ß-Faltblatt synthetisiert werden, welches im Unterschied zur WW-Domäne nicht mehr durch einen hydrophoben Kern auf einer Seite des Faltblattes stabilisiert wird. Es soll auch geprüft werden, ob WW-Mutanten als Modelle für pathologische Assoziationsprozesse, wie sie beispielsweise im Zusammenhang mit der Huntingtonsche Krankheit auftreten, geeignet sind. Die hergestellten Mutanten sollen auf ihre Bindungseigenschaften gegenüber Prolin-haltigen Peptiden untersucht werden.