Struktur und Mechanismus der 3,4-Dihydroxy-2-butanon-4-phosphat-Synthase

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3,4-Dihydroxy-2-butanon-4-phosphat-Synthase liefert die biosynthetische 4C-Vorstufe für den Xylolring von Vitamin B2. Das homodimere 47 kDa-Protein katalysiert eine mechanistisch sehr komplexe Umlagerungs-Eliminierungsreaktion und erscheint als möglicher Zielort für Inhibitoren, die als Antibiotika zur Therapie von Infektionen mit Gram-negativen Bakterien bzw. humanpathogenen Hefen eingesetzt werden können. Als Grundlage für die Inhibitorentwicklung soll die Struktur des Enzyms mit Hilfe der mehrdimensionalen NMR-Spektroskopie aufgeklärt werden. Auf der Grundlage der 3D-Struktur soll der Reaktionsmechanismus des Enzyms durch Kombination biochemischer, spektroskopischer und molekularbiologischer Methoden untersucht werden. Die Untersuchungen dienen auch der Entwicklung von NMR-Strukturmethoden für die Untersuchung von Proteinen mit relativ großer Masse.