Struktur und Mechanismus der 3,4-Dihydroxy-2-butanon-4-phosphat-Synthase

3,4-二羟基-2-丁酮-4-磷酸合酶的结构和机制

• 批准号: 5259374
• 负责人: Professor Dr. Hartmut Oschkinat
• 金额: --
• 依托单位: Leibniz-Forschungsinstitut für Molekulare Pharmakologie (FMP)
• 依托单位国家: 德国
• 项目类别: Research Grants
• 财政年份: 2000
• 资助国家: 德国
• 起止时间: 1999-12-31 至 2005-12-31
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://gepris.dfg.de/gepris/projekt/5259374?language=en
• 关键词: Struktur; und; Mechanismus; der; Dihydroxy

3,4-Dihydroxy-2-butanon-4-phosphat-Synthase liefert die biosynthetische 4C-Vorstufe für den Xylolring von Vitamin B2. Das homodimere 47 kDa-Protein katalysiert eine mechanistisch sehr komplexe Umlagerungs-Eliminierungsreaktion und erscheint als möglicher Zielort für Inhibitoren, die als Antibiotika zur Therapie von Infektionen mit Gram-negativen Bakterien bzw. humanpathogenen Hefen eingesetzt werden können. Als Grundlage für die Inhibitorentwicklung soll die Struktur des Enzyms mit Hilfe der mehrdimensionalen NMR-Spektroskopie aufgeklärt werden. Auf der Grundlage der 3D-Struktur soll der Reaktionsmechanismus des Enzyms durch Kombination biochemischer, spektroskopischer und molekularbiologischer Methoden untersucht werden. Die Untersuchungen dienen auch der Entwicklung von NMR-Strukturmethoden für die Untersuchung von Proteinen mit relativ großer Masse.

3,4-二羟基-2-丁醇-4-磷酸合成酶的生物合成。同源二聚体47kda -蛋白催化作用机制研究复合物umlagergs - eliminiergs - reretion和erscheet的研究进展möglicher Zielort fr抑制剂，抗菌药物治疗革兰氏阴性杆菌感染的研究进展。人类致病菌黑芬菌群（Hefen eingesetzt werden） könnenal Grundlage fr die inhibitororentwicklung soll die Struktur des酶，Hilfe, medimensionalnmr - spektroskopie aufgeklärt [j]。生物化学、光谱学和分子生物学、方法学等方面的研究。Die Untersuchungen dienen auch der Entwicklung von NMR-Strukturmethoden f<e:1> r Die Untersuchung von Proteinen mit相对生长ßer mass。