Analyse von Wechselwirkungen in ß-Faltblattstrukturen ausgesuchter WW-Domänen durch den Einbau synthetischer Dipeptidisostere

通过合并合成二肽电子等排物分析选定 WW 结构域的 Χ 片结构中的相互作用

• 批准号: 5367960
• 负责人: Professor Dr. Hartmut Oschkinat
• 金额: --
• 依托单位: Leibniz-Forschungsinstitut für Molekulare Pharmakologie (FMP)
• 依托单位国家: 德国
• 项目类别: Research Units
• 财政年份: 2002
• 资助国家: 德国
• 起止时间: 2001-12-31 至 2006-12-31
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://gepris.dfg.de/gepris/projekt/5367960?language=en
• 关键词: Analyse; von; Wechselwirkungen; Faltblattstrukturen; ausgesuchter

Die WW-Domäne soll als Werkzeug zum Studium des Einflusses einzelner Wechselwirkungen auf die Stabilität von Faltblattstrukturen durch Einbau von nicht-natürlichen Aminosäuren oder anderer Verknüpfungselemente dienen. Damit sollen minimale bzw. nicht anders zugängliche Veränderungen auf "chirurgische" Weise eingeführt werden, und deren Effekte auf die Stabilität der Domäne und auf eventuell auftretende Intermediate untersucht werden. Durch die Änderung einzelner, isolierter Wechselwirkungen wie z.B. H-Brücken oder hydrophober Aminosäureseitenketten und den Einsatz schneller Kinetik sollen insbesondere Aussagen über die Struktur von Intermediaten erarbeitet werden. Die Effekte sollen mit biophysikalischen Methoden quantifiziert und strukturell charakterisiert werden.

Die WW-Domäne soll als Werkzeug zum Studium des Eininfluusses einzelner Wechselectin kungen auf die Stabilität von Faltblattstrukturen durch Einbau von nicht-natürlichen Aminosäuren oder anderer Verknüpfungselemente dienen. Damit sollen minimale bzw.这并不意味着在“chirquische”Weise eingeführt韦尔登上进行任何形式的Veränderungen，而在Domäne的稳定性上以及在中间层上进行任何效果。Didn't die nderung einzelner，isolierter Wechselfenkungen wie z.B. H-Brücken or der hydrophober Aminosäureseitenketten und den Einauchneller Kinetik sollen insbesondere Aussagen über die Struktur von Intermediaten erarbeitet韦尔登。该效应通过生物物理学方法定量和结构特征韦尔登。