Untersuchungen zur molekularen Dynamik von Barstar/Barnase Komplexen mittels Festkörper-Austausch-NMR und Relaxationszeituntersuchungen

在项目Re 1025/5-1（“Festkörper-NMR-Untersuchungen der Dynamik von Proteinen im festen Zustand”）的基础上，通过DFG和RFFI，AZ：436罗斯113/364/O（R）的合作项目，解决了通过韦尔登进行蛋白质动力学研究的问题。最后，我们采用了一种新的1D-MAS-Austausch-NMR方法来研究蛋白质和分子的动力学，但在10.. 100 ms的直接和双标记蛋白质（Barstar）检测，可以在Vergleich zwischen Barstar和复合Barstar/Barnase中选择性标记Barstar，详细描述动力学，并使其与分子动力学的相关性与生物学功能韦尔登。Die Bearbeitung des Projekts erfolgt in恩格尔Zusammenarbeit mit Partnern aus Rußland und den USA，wobei der der in unserem Labor zu realisierende Anteil hauptsächich in der Durchführung und Interpretation der Festkörper-NMR-Austauschexperimente und einem Teil der Relaxationsuntersuchungen besteht.

Aufbauend auf den Ergebnissen des Projektes Re 1025/5-1 ("Festkörper-NMR-Untersuchungen der Dynamik von Proteinen im festen Zustand") sowie dem Kooperationsprojekt gleichen Titels der DFG und RFFI, AZ: 436 RUS 113/364/O(R), sollen nun weitergehende dynamische Untersuchungen an festen Proteinen durchgeführt werden. Nachdem erfolgreich die Anwendbarkeit einer neuen 1D-MAS-Austausch-NMR-Methode auf die Untersuchung der molekularen Dynamik in festen Proteinen demonstriert und langsame, aber unspezifische Bewegungen mit charakteristischen Zeiten im Bereich von 10 .. 100 ms direkt und zweifelsfrei in einem komplett isotopenmarkierten Protein (Barstar) detektiert wurden, sollen nun mittels eines selektiv markierten Barstars sowie im Vergleich zwischen Barstar und dem Komplex Barstar/Barnase detaillierte Aussagen zur Dynamik und letztendlich ein Schritt zur Korrelation von molekularer Dynamik mit der biologischen Funktionalität möglich werden. Die Bearbeitung des Projekts erfolgt in enger Zusammenarbeit mit Partnern aus Rußland und den USA, wobei der in unserem Labor zu realisierende Anteil hauptsächich in der Durchführung und Interpretation der Festkörper-NMR-Austauschexperimente und einem Teil der Relaxationsuntersuchungen besteht.