Kovalente Immobilisierung globulärer Proteine auf oberflächenfunktionalisierten Poly(octadecen-alt-maleinsäureanhydrid)-Schichten

Möglichkeiten und Grenzen der kovalenten Proteinimmobilisierung an polymeren Materialien韦尔登außer durch die Verfügbarkeit und Reaktivität der für die Kooplung genutzten Funktionalitäten durch die Gegenwart weiterer Oberflächenfunktionalitäten des Polymers und deren Eigenschaften（Ladung，Hydrophilie/Hydrophobizität，Mobilität）bestimmt.通过对生物相容性材料在蛋白质固定化上的应用研究，系统地探讨了基质对蛋白质固定化和生物活性的影响。该项目的主要目的是在Poly（十八烯-alt-maleinsäureanhyrid）的基础上开发一种型号。通过功能性胺改性和对韦尔登特性的分析，可将硅基片上的交替共聚物溶解。因此，只有在两种不同的Schritt中对Antifunctionen进行修改，才能使Oberflächen成为一种合适的蛋白质固定剂。Dabei sollen globuläre Proteine mit weitgehore aufgeklärter Struktur und bekannten Eigenschaften verwendet韦尔登，um die Ergebnisse der Kopplungsexperimente und Aktivitätsuchungen sowohl hinsichtlich der Substrat- als auch der Proteineigenschaften auf die Immobilisierung diskutieren zu könnnen.

Möglichkeiten und Grenzen der kovalenten Proteinimmobilisierung an polymeren Materialien werden außer durch die Verfügbarkeit und Reaktivität der für die Kooplung genutzten Funktionalitäten durch die Gegenwart weiterer Oberflächenfunktionalitäten des Polymers und deren Eigenschaften (Ladung, Hydrophilie/Hydrophobizität, Mobilität) bestimmt. Da verschiedene aktuelle Strategien zur Erzeugung biokompatibler Materialgrenzflächen auf der Immobilisierung von Proteinen beruhen, sind systematische Untersuchungen zum Einfluß von Oberflächeneigenschaften der Substrate auf die Immobilisierung und biologische Aktivität von Proteinen besonders für Anwendungen in der Medizintechnik von großer Bedeutung. Das vorgeschlagene Projekt zielt vor diesem Hintergrund auf die Entwicklung eines Satzes von Modelloberflächen basierend auf Poly(octadecen-alt-maleinsäureanhyrid). Schichten dieses alternierenden Copolymers auf Silicium-Wafern sollen mit funktionellen Aminen modifiziert und umfassend oberflächenanalytisch charakterisiert werden. Durch eine nur teilweise Modifizierung der Anhydridfunktionen kann im zweiten Schritt an diesen Oberflächen eine kovalente Proteinimmobilisierung erfolgen. Dabei sollen globuläre Proteine mit weitgehend aufgeklärter Struktur und bekannten Eigenschaften verwendet werden, um die Ergebnisse der Kopplungsexperimente und Aktivitätsuntersuchungen sowohl hinsichtlich der Substrat- als auch der Proteineigenschaften auf die Immobilisierung diskutieren zu können.