Biosynthese, Sortierung und Protein-Protein-Interaktionen von SNARE-Proteinen in vivo: Untersuchungen mit GFP-Fusionsproteinen in transfizierten Neuronen

schl<s:1>自selproteine der Neurosekretion wurden die SNARE-Proteine Synaptobrevin， Syntaxin和SNAP-25的鉴定。[4]〔1〕〔1〕〔1〕〔1〕〔1〕〔1〕〔1〕〔1〕〔1〕〔1〕〔1〕〔1〕〔1〕〔1〕〔1〕〔1〕〔1〕〔1〕〔1〕〔1〕Weitere蛋白，Synaptotagmin， nSec1和Synaptophysin， binding and inzelne SNARE-Proteine and können dadurch die Bildung des snare - complex and / der den intrazellulären Transport der SNARE-Proteine regulated。《生物合成-蛋白质-蛋白质相互作用研究进展》，《神经刺激与生物合成-蛋白质相互作用研究进展》，第1期。荧光技术、免疫荧光技术、激光显微技术和光漂白后荧光恢复技术（FRAP）的研究。荧光-共振-能量转移（FRET）分析仪的研究进展。[3] [endnotersuchgen .] [endnotersuchgen .] [endnotersuchgen .] [endnotersuchgen .] [endnotersuchgen .] [endnotersuchgen .][3] [j] [j][生物工程][d][蛋白质复合物][j]； [j]; [d]; [d]；

Als Schlüsselproteine der Neurosekretion wurden die SNARE-Proteine Synaptobrevin, Syntaxin und SNAP-25 identifiziert. Sie bilden den ternären SNARE-Komplex aus, welcher eine Voraussetzung für die Fusion von synaptischen Vesikeln mit der presynaptischen Membran darstellt. Weitere Proteine, wie Synaptotagmin, nSec1 und Synaptophysin, binden an einzelne SNARE-Proteine und können dadurch die Bildung des SNARE-Komplexes und/oder den intrazellulären Transport der SNARE-Proteine regulieren. Der Biosyntheseweg dieser Proteine, ihre Lokalisation vor und nach Nervenstimulation und insbesondere in welchen intrazellulären Kompartimenten die unterschiedlichen Protein-Protein Interaktionen stattfinden, ist nicht bekannt. Dies soll durch die Expression von GFP-Fusionsproteinen in Neuronen und durch verschiedene Fluoreszenztechniken wie Immunfluoreszenz, konfokale Lasermikroskopie und FRAP (Fluorescence resovery after photobleaching) untersucht werden. Um die Interaktion von zwei Proteinen nachzuweisen, werden diese mit unterschiedlichen Varianten des GFP versehen und mit Fluoreszenz-Resonanz-Energie-Transfer (FRET) analysiert. Im Vordergrund der Untersuchungen steht die Bildung des binären und ternären SNARE-Komplexes und dessen Regulation durch die Bindung von nSec1 an Syntaxin. Die Bildung dieser Proteinkomplexe ist entscheidend für die Regulation der Neurosekretion und damit für die Kommunikation zwischen Nervenzellen.