Funktion der Protein-Palmitoylierung während der regulierten Sekretion in neuro-endokrinen Zellen

蛋白质棕榈酰化在神经内分泌细胞调节分泌过程中的作用

• 批准号: 5384782
• 负责人: Privatdozent Dr. Michael Veit
• 金额: --
• 依托单位: Institut für Virologie (WE05)
• 依托单位国家: 德国
• 项目类别: Research Grants
• 财政年份: 1997
• 资助国家: 德国
• 起止时间: 1996-12-31 至 2002-12-31
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://gepris.dfg.de/gepris/projekt/5384782?language=en
• 关键词: Funktion; der; Protein; Palmitoylierung; hrend

Die synaptosomalen SNARE-Proteine SNAP-25, Synaptobrevin 2 und Calcium-Sensor Synaptotagmin 1 sind essentiell für Docking und Fusion von synaptischen Vesikeln. Die genannten Proteine sind kovalent mit Fettsäuren modifiziert (Palmitoylierung). Um die Funktion dieser Proteinmodifikation zu verstehen, sollen folgende Fragestellungen bearbeitet werden:- Hat die Palmitoylierung von SNAP-25 einen Einfluss auf die Struktur des Moleküls?- Bewirkt die Acylierung von SNAP-25 die Membranverankerung des Moleküls und eine Anreicherung in glykolipidreichen Membransubdomänen?- Hat die Palmitoylierung einen Einfluß auf die Membranfusionsaktivität der SNARE-Proteine?- Stellt die Palmitoylierung von Synaptotagmin ein Signal dar für die Zielsteuerung des Proteins zu sekretorischen Vesikeln?- Erfolgt die Palmitoylierung der SNARE-Proteine enzymatisch?

突触体SNARE蛋白SNAP-25、小突触蛋白2和钙传感器突触结合蛋白1对突触的对接和融合至关重要。Die genannten Proteine sind kovalent mit Fettsäuren modifiziert（Palmitoylierung）.在研究蛋白质修饰的功能时，必须考虑片段韦尔登：SNAP-25的棕榈酰化对分子结构有何影响？SNAP-25分子膜的酰基化和糖脂膜亚结构的稳定性如何？棕榈酸对SNARE蛋白膜融合有何影响？-突触结合蛋白的棕榈酰化信号是否可用于蛋白质的合成？SNARE-蛋白酶的棕榈酰化效果如何？