Identifizierung des L-Arginin-abbauenden Enzyms in dem Cyanobakterium "Synechocystis" PCC 6803: Ist das L-Arginin-abbauende Enzym eine L-Arginin-Dehydrogenase mit einer Assoziation zur Elektronentransportkette?

在Cyanobakterien weist der L-Arginin- stoffwechsel中，die aufine zentrale Rolle von L-Arginin In cyanobakteriellen Gesamtstoffwechsel hinindeet。Das Hauptziel des vorgeschlagenen Projektes ist die Klärung der komplexen wehselbeziehung zwischen dem Aktivitätszustand von Photosystem II and dem Aktivitätszustand des bisher - nicfifiteren L-Arginin-abbauenden酶系统在蓝藻“synnechocystis”pcc6803。Ausgehend vom gegenwärtigen Erkenntnisstand schlägt unser arbeitmodeler， ass - eine L-Arginin-Plastochinon-Oxidoreduktase in alternatives酶系zur wasser - plastochinon - oxidoreduktase repräsentiert。研究方向：1、研究方向：1、研究方向：1、研究方向：1、研究方向：1、研究方向：酶的鉴定1-D和2- d gelelektrophoresen mit nachfolgenden MALDI-TOF-MS-Analysen sowie durch Charakterisierung von entsprechenden“synnechocystis”- mutantten erfolgen。Außerdem sollen die Veränderungen in der Thylakoidmembran untersucht werden, die under den anzuchthebedingungen zu beobachten sind, under denen eine Hochregulation des L-Arginin-Katabolismus erfolgt。[9] l -精氨酸代谢产物的鉴定与鉴定[m] . [e] . Verständnis . l -精氨酸代谢的整合[d] . cn . Gesamtstoffwechsel . cn .]

In Cyanobakterien weist der L-Arginin-Stoffwechsel eine Reihe von Besonderheiten auf, die auf eine zentrale Rolle von L-Arginin im cyanobakteriellen Gesamtstoffwechsel hindeutet. Das Hauptziel des vorgeschlagenen Projektes ist die Klärung der komplexen Wechselbeziehung zwischen dem Aktivitätszustand von Photosystem II und dem Aktivitätszustand des bisher nicht identifizierten L-Arginin-abbauenden Enzymsystems in dem Cyanobakterium "Synechocystis" PCC 6803. Ausgehend vom gegenwärtigen Erkenntnisstand schlägt unser Arbeitsmodell vor, dass eine L-Arginin-Plastochinon-Oxidoreduktase ein alternatives Enzymsystem zur Wasser-Plastochion-Oxidoreduktase repräsentiert. Vorversuche haben zur Identifizierung der Wachstumsbedingungen geführt, unter denen die L-Arginin-abbauende Enzymaktivität hochreguliert wird. Die Identifizierung dieses Enzyms soll durch 1-D- und 2-D-Gelelektrophoresen mit nachfolgenden MALDI-TOF-MS-Analysen sowie durch Charakterisierung von entsprechenden "Synechocystis"-Mutanten erfolgen. Außerdem sollen die Veränderungen in der Thylakoidmembran untersucht werden, die unter den Anzuchtbedingungen zu beobachten sind, unter denen eine Hochregulation des L-Arginin-Katabolismus erfolgt. Eine Identifizierung der L-Arginin-Metabolite ist beabsichtigt, um ein besseres Verständnis der Integration des L-Arginin-Katabolismus in den cyanobakteriellen Gesamtstoffwechsel zu erlangen.