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Strukturanalyse neuer Faltblattproteine und faltblatthaltiger Aggregate

Strukturanalyse neuer Faltblattproteine und faltblatthaltiger Aggregate
新片状蛋白和含片状聚集体的结构分析
批准号:
5367916
负责人:
Professor Dr. Udo Heinemann, Ph.D.
金额:
$0.0万
依托单位国家:
德国
项目类别:
Research Units
财政年份:
2002
资助国家:
德国
项目状态:
已结题
起止时间:
2001-12-31 至 2008-12-31

项目摘要

项目成果

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中文摘要
翻译
在此项目中,我们对新的技术规范和技术进行了定性和定量的研究。从2002年1月至2002年1月,柏林电讯社发布了一份《BESSY-II Zugänglich》,《Wo zu Beginn des Projektes im Jahr 2002 ein ArbeitsPlatz für die Messung Messung des Circulardichromus MIT Hilfe der Synchrotronstrahung(SRCD)ebenso zur Verfügung stehen wird,Wie Messplätze füröröntgenkristallogie》,Wie zu Beginn des Projektes im Jahr 2002 ein ArbeitsPlatz für de Circulardichromus MIT Hilfe de Synchrotronstrahung(SRCD)ebenso zur Verfügung stehen wird,Wie Messplätze füröröntgenkristalogie。在此过程中,您可以从您的网站上找到您想要的东西。可恶的是,在L的估计中,这是一件非常糟糕的事情。在Verbindung麻省理工学院的Schnellen MischMethoden Sollen过程中,SRCD聚集和中间产物发生了变化。MIT Hilfe der Einkristall-Rönt genstructure分析Sollen die deiDimsionalen Strukturen Zweier Neuer,齐聚物b-HelixProteine Be Hoher Auflöung bstimt。在此基础上,对淀粉样蛋白进行了扩增,并对其进行了体外遗传变异。
英文摘要
In diesem Projekt soll durch qualitativ neue spektroskopische und röntgenkristallographische Daten die Grundlage für eine Verbesserung der quantitativen Bestimmung und der Vorhersage von Faltblattstrukturen geschaffen werden. Die Daten werden durch Messungen am Berliner Elektronenspeicherring BESSY-II zugänglich, wo zu Beginn des Projektes im Jahr 2002 ein Arbeitsplatz für die Messung des Circulardichroismus mit Hilfe der Synchrotronstrahlung (SRCD) ebenso zur Verfügung stehen wird, wie Messplätze für Röntgenkristallographie. Durch SRCD sollen Absorptionseigenschaften von Faltblättern in einem an konventionellen Geräten nicht zugänglicher Wellenlängebereich erschlossen werden. Damit wird der Faltblattanteil von Proteinen in Lösung zuverlässiger bestimmbar. In Verbindung mit schnellen Mischmethoden sollen durch SRCD aggregationsanfällige Faltungsintermediate untersucht werden. Mit Hilfe der Einkristall-Röntgenstrukturanalyse sollen die dreidimensionalen Strukturen zweier neuer, oligomerer b-Helixproteine bei hoher Auflösung bestimmt werden. Durch Faserdiffraktion an verschiedenen, in vitro generierten Amyloiden soll Aufschluss über die Variabilität der cross-b-Struktur von Amyloidfasern gewonnen werden.
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