Untersuchungen zur Faltung kleiner natürlicher Peptide durch IR-UV Doppelresonanz-Laserspektroskopie und dispergierter Fluoreszenz in der Gasphase: Neue Ufer durch 2-Photonenionisation der Peptidbildung

多肽GHören zu den wichtiwigum Bausteinen des Lebens.我的功用是使柴油和柴油的性能得到改善。在这种情况下，我们可以从以下几个方面入手：一种新的技术，一种新的技术。这是一种新的技术，可用于激光解吸Kleine多肽，但不能稳定和增强其稳定性，也不能使其稳定，也不能使其稳定。在DEM中发现了2.800-4.000 cm-1(OH-，CH-和NH-Strecschwingungen von Peptiden)的不同频率的激光在硅镓硒(AgGaSe2)中的不同频率。在Desem Spektralbereich sind sehr ensiven and strukturSpezifischen C=O-Strecschwingungen and die NH-und COH-Kickschwingungen Spektral Zugänglich，所以daüeine vollständige Strukturzuorgnung der Konformere auch gröüerer肽Möglich wird。

Peptide gehören zu den wichtigsten Bausteinen des Lebens. Ihre Funktion hängt wesentlich von ihrer Struktur und der Änderung dieser Struktur im Verlauf von biologischen Prozessen ab. Untersuchungen der Konformerenlandschaft von auf wenige Kelvin abgekühlten Peptiden durch hochauflösende Laserspektroskopie haben den Vorteil, die intrinsischen Eigenschaften der isolierten Protein-Bausteine wie die Faltungskräfte durch intramolekulare Wasserstoffbrückenbindungen und van der Waals-Bindungen, elektrostatische Wechselwirkungen sowie Änderungen der Konformerenlandschaft durch gezielten sukzessiven Aufbau einer Wasserhülle im Detail studieren zu können. Kürzlich gelang es uns, durch eine Variante der Laserdesorption kleine Peptide mit genügend hoher Puls zu Puls Stabilität und Intensität unzersetzt in einen Düsenstrahl zu transferieren, um daran Doppelresonanzexperimente durchzuführen und die verschiedenen Konformere der Peptide und ihre Faltung bei tiefen Temperaturen detailliert zu untersuchen. In dem beantragten Projekt soll der Infrarotbereich unseres Differenzfrequenzlaser von 2.800 - 4.000 cm-1 (OH-, CH- und NH-Streckschwingungen von Peptiden) auf den Bereich 2000 - 1000 cm-1 durch Differenzfrequenzmischung in Silbergalliumselenit(AgGaSe2)-Kristallen ausgedehnt werden. In diesem Spektralbereich sind die sehr intensiven und strukturspezifischen C=O-Streckschwingungen und die NH- und COH-Knickschwingungen spektral zugänglich, so daß eine vollständige Strukturzuorgnung der Konformere auch größerer Peptide möglich wird.