Design neuer Funktionen für das bakterielle Außenmembranprotein OmpG

OmpG是来自E.大肠杆菌的基因功能还不清楚。Möglichkeit OmpG在größeren Mengen als Einschlusskörper herzustellen中的作用，是通过一种中间体来实现的，这是一种结构化的多孔膜蛋白。在基础电子显微镜和放射性显微镜下，OmpG的结构可以在具有特殊运输和结合特性的多孔材料中找到韦尔登。Naheliegend sind Veränderungen an der funktionellen Porenschleife selbst（Modifikation oder komplette Entfernung），sowie am pH-Sensor（H231 und H261），der die Konformation der Porenschleife controlliert. Geplant is auch，günstig positionierte Reste von OmpG durch Cysteine zu ersetzen，mit dem Ziel，durch Einbau geigneter Gruppen lichtgesteuerte Kanäle zu erhalten.本文介绍了利用电子显微镜和放射性结构分析韦尔登对OmpG-突变体进行生物化学和生物物理学验证和特性分析的方法，包括Einkanal-Messungen、FTIR（傅立叶变换红外光谱）和TSF（转运特异性分馏）。

OmpG ist ein monomeres Außenmembranprotein aus E. coli, dessen genaue Funktion noch nicht geklärt ist. Aufgrund der Möglichkeit OmpG in größeren Mengen als Einschlusskörper herzustellen, es mit einfachen Mitteln zu reinigen und funktionell zurückzufallen, ist dieses porenbildende Membranprotein für strukturelle Untersuchungen sehr gut geeignet. Auf der Grundlage unserer elektronenmikroskopisch und röntgenkristallographisch bestimmten Strukturen von OmpG sollen im Rahmen des vorliegenden Forschungsvorhabens Porine mit gezielt veränderten Transporteigenschaften und Bindungsspezifitäten entwickelt werden. Naheliegend sind Veränderungen an der funktionellen Porenschleife selbst (Modifikation oder komplette Entfernung), sowie am pH-Sensor (H231 und H261), der die Konformation der Porenschleife kontrolliert. Geplant ist auch, günstig positionierte Reste von OmpG durch Cysteine zu ersetzen, mit dem Ziel, durch Einbau geeigneter Gruppen lichtgesteuerte Kanäle zu erhalten. Neben Elektronenmikroskopie und Röntgenstrukturanalyse werden zur Validierung und Charakterisierung der OmpG-Mutanten auch biochemische und biophysikalische Methoden wie Einkanal-Messungen, FTIR (Fourier Transform Infrared Spectroscopy) und TSF (Transport Specific Fractionation) angewendet.