Structures of the bacterial ribosome in classical and hybrid states of tRNA binding.
Structures of the bacterial ribosome in classical and hybrid states of tRNA binding.
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DOI：
10.1126/science.1202692
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发表时间：
2011-05-20
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Cate JH
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Dunkle JA;Wang L;Feldman MB;Pulk A;Chen VB;Kapral GJ;Noeske J;Richardson JS;Blanchard SC;Cate JH
在蛋白质合成过程中，核糖体通过大规模的结构重排控制转运RNA（tRNA）和信使RNA（mRNA）的运动。我们描述了来自大肠杆菌的完整细菌核糖体的结构，揭示了核糖体如何在两种功能不同的状态下结合tRNA，通过X射线晶体学确定为~3.2 μ m的分辨率。一种状态将tRNA定位在肽基-tRNA结合位点。第二，一个完全旋转的状态，是稳定的核糖体再循环因子（RRF），并结合tRNA在一个高度弯曲的构象在一个混合肽基/出口（P/E）网站。这些结构有助于解释两个核糖体亚基的棘轮样运动如何有助于易位、终止和核糖体再循环的机制。
During protein synthesis, the ribosome controls the movement of transfer RNA (tRNA) and messenger RNA (mRNA) by means of large-scale structural rearrangements. We describe structures of the intact bacterial ribosome from Escherichia coli that reveal how the ribosome binds tRNA in two functionally distinct states, determined to a resolution of ~3.2 Å by x-ray crystallography. One state positions tRNA in the peptidyl-tRNA binding site. The second, a fully rotated state, is stabilized by ribosome recycling factor (RRF) and binds tRNA in a highly bent conformation in a hybrid peptidyl/exit (P/E) site. The structures help to explain how the ratchet-like motion of the two ribosomal subunits contributes to the mechanisms of translocation, termination, and ribosome recycling.
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影响因子：
14.8
作者：
Feldman MB;Terry DS;Altman RB;Blanchard SC
通讯作者：
Blanchard SC
DOI：
10.1073/pnas.211184098
发表时间：
2001-09-25
影响因子：
11.1
作者：
Feinberg, JS;Joseph, S
通讯作者：
Joseph, S
影响因子：
5.6
作者：
Cukras, AR;Green, R
通讯作者：
Green, R
DOI：
10.1073/pnas.0708517104
发表时间：
2007-12-11
影响因子：
11.1
作者：
Frank, Joachim;Gao, Haixiao;Taylor, Derek J.
通讯作者：
Taylor, Derek J.
影响因子：
16
作者：
Gao, N;Zavialov, AV;Frank, J
通讯作者：
Frank, J