Fluorescence properties of acrylodan-labeled tropomyosin and tropomyosin-actin: evidence for myosin subfragment 1 induced changes in geometry between tropomyosin and actin.
Fluorescence properties of acrylodan-labeled tropomyosin and tropomyosin-actin: evidence for myosin subfragment 1 induced changes in geometry between tropomyosin and actin.
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acrylodan 标记的原肌球蛋白和原肌球蛋白-肌动蛋白的荧光特性：肌球蛋白亚片段 1 诱导原肌球蛋白和肌动蛋白之间几何形状变化的证据。
DOI：
10.1021/bi00416a012
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发表时间：
1988
期刊：
影响因子：
2.9
通讯作者：
Ishii,Y
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Lehrer,SS;Ishii,Y
材料和方法蛋白质的制备和标记。从兔骨骼肌中纯化原肌球蛋白（Tm）、肌动蛋白和肌球蛋白，并按照先前概述的方法（Morris & Lehrer，1982），通过比色法测定其浓度。兔骨骼肌肌球蛋白亚片段1（SI）是通过胰凝乳蛋白酶裂解肌球蛋白（Weeds & Pope，1977），使用Mg 2+选择性沉淀棒和未消化的肌球蛋白（Okamoto & Sekine，1985）制备的。为了分离aaTm，将兔骨架Tm（aa和naa分子的混合物）用Nbs 2 [5，5 '-二硫代双（2-硝基苯甲酸酯）]处理，其产生a-aTm（在Cys-190处二硫键交联）和Nbs/3-aTm（在Cys-190处二硫键交联并在Cys-36处用
Materials and MethodsPreparation and Labeling of Proteins. Tropomyosin (Tm), actin, and myosin were purified from rabbit skeletal muscle, and their concentrations were determined spectrophotometrically as outlined previously (Morris & Lehrer, 1982). Rabbit skeletal myosin subfragment 1 (SI) was prepared by chy-motryptic cleavage of myosin (Weeds & Pope, 1977) using Mg2+ to selectivelyprecipitate rod and undigested myosin (Okamoto & Sekine, 1985). To isolate aaTm, rabbit skeletal Tm, a mixture of aa and ß molecules, was treated with Nbs2 [5, 5'-dithiobis (2-nitrobenzoate)] which produces a-aTm (disulfide-cross-linked at Cys-190) and Nbs/3-aTm (di-sulfide-cross-linked at Cys-190 and blocked at Cys-36 with
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