Assembly of fibronectin extracellular matrix.
Assembly of fibronectin extracellular matrix.
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DOI：
10.1146/annurev-cellbio-100109-104020
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发表时间：
2010
影响因子：
11.3
通讯作者：
Schwarzbauer JE
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Singh P;Carraher C;Schwarzbauer JE
在基质组装过程中，多价细胞外基质(ECM)蛋白被诱导自结合并与其他ECM蛋白相互作用形成纤维网络。基质组装通常由与细胞表面受体结合的细胞外基质糖蛋白启动，例如与α5β1整合素结合的纤维连接蛋白(FN)二聚体。受体结合刺激N-末端组装结构域介导的FN自结合，并组织肌动蛋白细胞骨架以促进细胞收缩。FN构象的变化暴露了更多的结合位点，这些结合位点参与了纤维的形成和纤维向稳定的、不可溶的形式的转化。一旦组装，FN基质通过促进其他ECM蛋白的组装来影响组织结构。在这里，我们描述了将FN二聚体组装成纤维基质的主要步骤、分子相互作用和细胞机制，同时强调了重要问题和需要进一步研究的主要问题。
In the process of matrix assembly, multivalent extracellular matrix (ECM) proteins are induced to self-associate and to interact with other ECM proteins to form fibrillar networks. Matrix assembly is usually initiated by ECM glycoproteins binding to cell surface receptors, such as fibronectin (FN) dimers binding to α5β1 integrin. Receptor binding stimulates FN self-association mediated by the N-terminal assembly domain and organizes the actin cytoskeleton to promote cell contractility. FN conformational changes expose additional binding sites that participate in fibril formation and in conversion of fibrils into a stabilized, insoluble form. Once assembled, the FN matrix impacts tissue organization by contributing to the assembly of other ECM proteins. Here, we describe the major steps, molecular interactions, and cellular mechanisms involved in assembling FN dimers into fibrillar matrix while highlighting important issues and major questions that require further investigation.
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影响因子：
2.1
作者：
Banos, Charles C.;Thomas, Amelia H.;Kuo, Catherine K.
通讯作者：
Kuo, Catherine K.
影响因子：
4.8
作者：
Chen, F;Mosher, DF
通讯作者：
Mosher, DF
影响因子：
64.5
作者：
CHEN, LB;MURRAY, A;WALSH, ML
通讯作者：
WALSH, ML
DOI：
10.1083/jcb.103.1.231
发表时间：
1986-07
期刊：
The Journal of cell biology
影响因子：
--
作者：
Birk DE;Trelstad RL
通讯作者：
Trelstad RL
影响因子：
3.5
作者：
CHERNOUSOV, MA;FAERMAN, AI;KOTELIANSKY, VE
通讯作者：
KOTELIANSKY, VE