Polymorphisms in the S1 spike glycoprotein of Arkansas-type infectious bronchitis virus (IBV) show differential binding to host tissues and altered antigenicity.
Polymorphisms in the S1 spike glycoprotein of Arkansas-type infectious bronchitis virus (IBV) show differential binding to host tissues and altered antigenicity.
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DOI：
10.1016/j.virol.2016.08.030
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发表时间：
2016-11
期刊：
影响因子：
3.7
通讯作者：
Jordan B
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Leyson C;França M;Jackwood M;Jordan B
对从接种疫苗的雏鸡中重新分离出的禽传染性支气管炎病毒刺突基因进行测序表明，在 S1 刺突基因上发现了许多序列变化。在 ArkDPI 菌株中，Y43H 和 Δ344 是观察到的两个最常见的变化。本研究旨在探讨 Y43H 和 Δ344 在体内选择中的作用。使用重组 ArkDPI S1 蛋白，我们对鸡气管和胚胎绒毛尿囊膜 (CAM) 进行了结合测定。蛋白质组织化学显示，Y43H 的变化可以增强与气管的结合，而仅具有 H43 的 ArkDPI S1 刺突就能够结合 CAM。在变性条件下使用蛋白质印迹，ArkDPI 血清型特异性血清不与 Δ344 的 S1 蛋白结合，表明 Δ344 改变了 S1 的抗原性。这些发现很重要，因为他们提出，S1 的特定变化通过更有效地与宿主组织 (Y43H) 结合并逃避疫苗诱导的抗体反应 (Δ344) 来增强病毒适应性。检查重组 IBV ArkDPI 疫苗 S1 蛋白的结合行为。突变 Y43H 增强了与成熟气管组织的结合，但不增强与胚胎组织的结合。 Δ344 突变会改变 S1 上的表位，从而阻止抗体结合。这两种突变增强了疫苗病毒在鸡体内的整体适应性。
Sequencing avian infectious bronchitis virus spike genes re-isolated from vaccinated chicks revealed that many sequence changes are found on the S1 spike gene. In the ArkDPI strain, Y43H and ∆344 are the two most common changes observed. This study aims to examine the roles of Y43H and ∆344 in selection in vivo. Using recombinant ArkDPI S1 proteins, we conducted binding assays on chicken tracheas and embryonic chorioallantoic membrane (CAM). Protein histochemistry showed that the Y43H change allows for enhanced binding to trachea, whereas the ArkDPI S1 spike with H43 alone was able to bind CAM. Using Western blot under denaturing conditions, ArkDPI serotype-specific sera did not bind to S1 proteins with ∆344, suggesting that ∆344 alters antigenicity of S1. These findings are important because they propose that specific changes in S1 enhances virus fitness by more effective binding to host tissues (Y43H) and by evading a vaccine-induced antibody response (∆344). Binding behaviors of recombinant IBV ArkDPI vaccine S1 proteins are examined. Mutation Y43H enhances binding to mature tracheal tissue but not embryonic tissue. A ∆344 mutation alters epitopes on S1 preventing antibody binding. These two mutations enhance the vaccine viruses' overall fitness in chickens.
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