Effects of Cationic Proteins on Gold Nanoparticle/Aptamer Assays.
Effects of Cationic Proteins on Gold Nanoparticle/Aptamer Assays.
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DOI：
10.1021/acsomega.7b01336
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发表时间：
2017-11-30
期刊：
影响因子：
4.1
通讯作者：
Whelan RJ
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Pires TA;Narovec CM;Whelan RJ
金纳米颗粒（AuNPs）和适配体是分析分析的重要组成部分，具有理想的选择性和敏感性，理论上可以为选择DNA适配体的任何靶标提供无仪器变色分析的基础。然而，基于这些成分的蛋白质测定可能受到蛋白质与纳米颗粒相互作用的显著干扰。我们发现，即使在没有适体的情况下，三种具有代表性的蛋白质/适体系统——凝血酶、载脂蛋白E和血小板衍生的生长因子——也会发生不同程度的ph依赖性聚集。当蛋白质显示净表面电荷时（即pH < pI时），这种效应最为明显，但即使在pH = pI时，当蛋白质保留正电荷区域时，也可以观察到这种效应。这些aunp与蛋白质上阳离子区域的相互作用可能会对基于aunp的分析分析的发展产生重要的限制。
Gold nanoparticles (AuNPs) and aptamers are compelling building blocks for analytical assays with desired attributes of selectivity and sensitivity and may theoretically form the basis of instrument-free color-changing assays for any target against which a DNA aptamer has been selected. However, assays for proteins based on these components may be subject to significant interferences from the interaction of proteins with nanoparticles. We found that for three representative protein/aptamer systems—thrombin, apolipoprotein E, and platelet-derived growth factor—pH-dependent aggregation occurred, even in the absence of the aptamer, to differing extents. This effect is most pronounced when proteins display net surface charge (i.e., when pH < pI) but can even be observed at pH = pI when the protein retains regions of positive charge. These interactions of AuNPs and cationic regions on proteins may present an important limitation on the development of AuNP-based analytical assays.
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