Dual activity at an enzyme active site: 3 beta,20 alpha-hydroxysteroid oxidoreductase from fetal blood.

Dual activity at an enzyme active site: 3 beta,20 alpha-hydroxysteroid oxidoreductase from fetal blood.
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酶活性位点具有双重活性:来自胎儿血液的 3β,20α-羟基类固醇氧化还原酶。

DOI:
10.1021/bi00262a016
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发表时间:
1982
期刊:
影响因子:
2.9
通讯作者:
Sweet,F
Sweet,F
中科院分区:
生物学3区
文献类型:
--
作者:
Sharaf,MA;Sweet,F

文献摘要

参考文献

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Mohamed A. Sharaf 1和Frederick Sweet* 摘要:从小牛胎儿红细胞中分离出一种具有3/3和20 α类固醇还原酶活性的酶,经十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳纯化至均一。3/3,20 α-羟基类固醇氧化还原酶(3/3,20 α-HSD)经十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳和SephadexG-100柱层析,发现为单链多肽,分子量为55000 ±1000。测定了3/3,20 a-HSD的氨基酸组成。17/3-羟基-5 α-雄甾烷-3-酮和孕酮分别是酶的3/3和20 α还原酶活性的底物,其对于3/3 [Tm = 9.4 μ M; Vmax = 2.4 nmol min-1(nmol酶)-1]和20 α [Tm = 2.5 mM; Vmax= 2.4 nmol min-1(nmol酶)-1]都需要NADPH。
Mohamed A. Sharaf1 and Frederick Sweet* abstract: An enzyme exhibiting both 3/3 and 20a steroid reductase activitiesfrom calf fetal red blood cells was purified to homogeneity as judged by sodium dodecyl sulfate-poly-acrylamide gel electrophoresis. 3/3, 20a-Hydroxysteroid oxi-doreductase (3/3, 20a-HSD) was found to be a single-stranded polypeptide with a molecular weight of 55 000±1000 by sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis and Sephadex G-100 chromatography. The amino acid compo-sition of 3/3, 20a-HSD was obtained. 17/3-Hydroxy-5aandrostan-3-one and progesterone were substrates for the enzyme’s 3/3 and 20a reductase activities, respectively, which required NADPH for both 3/3 [JTm= 9.4/uM; Vmar= 2.4 nmol min-1 (nmol of enzyme)" 1] and 20a [A^ m= 2.5 mM; Vmax=
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