Broad-Bandwidth Chiral Sum Frequency Generation Spectroscopy for Probing the Kinetics of Proteins at Interfaces.
Broad-Bandwidth Chiral Sum Frequency Generation Spectroscopy for Probing the Kinetics of Proteins at Interfaces.
复制标题
用于探测界面处蛋白质动力学的宽带宽手性和频率发生光谱。
DOI：
10.1021/acs.langmuir.5b02100
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发表时间：
2015
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Yan,ElsaCY
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Wang,Zhuguang;Fu,Li;Ma,Gang;Yan,ElsaCY
蛋白质在界面上的动力学在生物功能中起着重要作用，并启发解决生物医学科学和工程中的基本问题。尽管如此，由于缺乏表面特异性和结构敏感的生物物理技术，它仍然是具有挑战性的探针蛋白质动力学原位和真实的时间，而不使用光谱标记的接口。宽带手征和频光谱技术是近年来发展起来的一种通过跟踪蛋白质的手征振动信号来研究蛋白质界面动力学的新技术。本文综述了宽带手性SFG光谱在蛋白质界面动力学研究中的最新进展。我们说明了使用手性SFG信号的蛋白质侧链在C-H拉伸区域监测自组装过程中的蛋白质在接口。我们还提出了使用手性SFG信号从蛋白质骨架中的N-H拉伸区域探测实时动力学的蛋白质和水之间的质子交换在界面上。此外，我们展示了手性SFG的光谱特征的应用程序，是典型的蛋白质二级结构的酰胺I和N-H拉伸区域的淀粉样蛋白在膜表面的聚集动力学监测。这些研究展示了宽带手性SFG研究界面蛋白质动力学的能力，以及该技术在表面科学研究领域解决生物医学和材料科学基本问题的前景。
The kinetics of proteins at interfaces plays an important role in biological functions and inspires solutions to fundamental problems in biomedical sciences and engineering. Nonetheless, due to the lack of surface-specific and structural-sensitive biophysical techniques, it still remains challenging to probe protein kinetics in situ and in real time without the use of spectroscopic labels at interfaces. Broad-bandwidth chiral sum frequency generation (SFG) spectroscopy has been recently developed for protein kinetic studies at interfaces by tracking the chiral vibrational signals of proteins. In this article, we review our recent progress in kinetic studies of proteins at interfaces using broad-bandwidth chiral SFG spectroscopy. We illustrate the use of chiral SFG signals of protein side chains in the C–H stretch region to monitor self-assembly processes of proteins at interfaces. We also present the use of chiral SFG signals from the protein backbone in the N–H stretch region to probe the real-time kinetics of proton exchange between protein and water at interfaces. In addition, we demonstrate the applications of spectral features of chiral SFG that are typical of protein secondary structures in both the amide I and the N–H stretch regions for monitoring the kinetics of aggregation of amyloid proteins at membrane surfaces. These studies exhibit the power of broad-bandwidth chiral SFG to study protein kinetics at interfaces and the promise of this technique in research areas of surface science to address fundamental problems in biomedical and material sciences.
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DOI：
10.1016/0022-4804(80)90021-9
发表时间：
1980
期刊：
The Journal of surgical research
影响因子：
--
作者：
J. Meyer;B. Argyris;J. Meyer
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J. Meyer
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D. Toorchen;M. D. Topal
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D. Toorchen;M. D. Topal
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通讯作者：
SHUMACKER, HB
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