Structure of DsbC from Haemophilus influenzae.
Structure of DsbC from Haemophilus influenzae.
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流感嗜血杆菌 DsbC 的结构。
DOI：
10.1107/s0907444904014593
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发表时间：
2004
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Robertus,JonD
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Zhang,Man;Monzingo,ArthurF;Segatori,Laura;Georgiou,George;Robertus,JonD
细菌DsbC蛋白参与外周质内不匹配的二硫键折叠的重排或减少。流感嗜血杆菌酶的x射线结构已经得到解决，并与大肠杆菌蛋白的已知结构进行了比较。这些蛋白质作为v型二聚体，具有较大的间隙以容纳底物蛋白质。二聚体由一个小的n端结构域固定，但有一个灵活的连接区域，允许较大的c端结构域及其活性巯基压在底物上。整体折叠非常相似，但对比显示铰链运动的范围比之前想象的要大。流感病毒蛋白的晶体包装允许n端结构域相对于c端结构域通过柔性铰链的运动而移动，从而在晶体学数据中产生高热参数和异常高的各向异性。
Bacterial DsbC proteins are involved in rearranging or reducing mismatched disulfide bonds folding within the periplasm. The X-ray structure of the enzyme from Haemophilus influenzae has been solved and compared with the known structure of the Escherichia coli protein. The proteins act as V-shaped dimers with a large cleft to accommodate substrate proteins. The dimers are anchored by a small N-terminal domain, but have a flexible linker region which allows the larger C-terminal domain, with its reactive sulfhydryls, to clamp down on substrates. The overall folds are very similar, but the comparison shows a wider range of hinge motions than previously thought. The crystal packing of the H. influenzae protein allows the movement of the N-terminal domain with respect to the C-terminal domain through motions in the flexible hinge, generating high thermal parameters and unusually high anisotropy in the crystallographic data.
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DOI：
10.1016/s0378-4347(00)80432-6
发表时间：
1982
期刊：
Journal of chromatography
影响因子：
--
作者：
J. Vasiliades;T. Sahawneh
通讯作者：
T. Sahawneh
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影响因子：
2.5
作者：
G. Koves;J. Wells
通讯作者：
J. Wells
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影响因子：
2.5
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A. Fraser
通讯作者：
A. Fraser
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影响因子：
4
作者：
G. Laux;D. Puryear
通讯作者：
D. Puryear
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2.5
作者：
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通讯作者：
A. Joern