US-UK Cooperative Research: Pulse Radiolysis Studies of Xanthine Oxidase

美英合作研究:黄嘌呤氧化酶的脉冲放射分解研究

基本信息

项目摘要

This award will support collaborative research between Dr. C. Russell Hille, Ohio State University and Dr. Robert F. Anderson, Gray Laboratory, Mount Vernon Hospital, Middlesex, England. The investigators will carry out a study of the oxidation-reduction behavior of milk xanthine oxidase, a well-defined enzyme of importance in metabolism. Xanthine oxidase contains four sites capable of reversibly accepting reducing equivalents during catalytic turnover. A total of six reducing equivalents are required to fully reduce all these centers. The enzyme thus provides an excellent opportunity to examine the principles governing biological electron transfer as a system in which the sites are held at a fixed distance and orientation to one another, within a more or less rigid polypeptide matrix. The principle technique to be used in this work is pulse radiolysis, a technique whose utility in studying biochemical oxidation-reduction problems is not widely appreciated. It is anticipated that the results of this work will have implications beyond xanthine oxidase alone, and will prove relevant to other more complex systems, such as those occurring in the mitochondrion and chloroplast. The demonstration of the general suitability of pulse radiolysis in the study of intra-and interprotein electron transfer would provide the field with a powerful new technique for the study of these fundamental biological processes. The British collaborator is a recognized expert in pulse radiolysis and has a long standing interest in the application of pulse radiolysis to the study of electron transfer processes in biologically important molecules. The project will also benefit from state-of-the art pulse radiolysis facilities available at the Gray Laboratory. Dr. Hille's expertise is in oxidation-reduction enzymology and enzyme kinetics.
该奖项将支持C博士之间的合作研究。 俄亥俄州州立大学的拉塞尔·希尔和罗伯特·F·安德森, 灰色实验室,芒特弗农医院,米德尔塞克斯,英格兰。 的 研究人员将进行一项研究, 牛奶黄嘌呤氧化酶,一种定义明确的酶, 代谢的重要性。 黄嘌呤氧化酶含有四个位点 能够可逆地接受还原当量, 催化周转 总共有六个还原当量, 需要完全减少所有这些中心。 因此,酶 提供了一个极好的机会来检验 控制生物电子转移的系统, 各位点彼此保持固定的距离和取向, 在或多或少刚性的多肽基质内。 在这项工作中使用的主要技术是脉冲 辐解是一种研究生物化学的技术, 氧化-还原问题没有得到广泛认识。 是 预计这项工作的结果将产生影响 除了黄嘌呤氧化酶之外,还将证明与其他 更复杂的系统,如发生在地球上的系统, 和叶绿体。 一般适用性的证明 脉冲辐解在蛋白质内和蛋白质间电子研究中的应用 转移将为该领域提供一种强大的新技术, 对这些基本生物过程的研究。 英国 合作者是公认的脉冲辐解专家, 脉冲辐解技术应用于 生物学上重要的电子转移过程的研究 分子。 该项目还将受益于最先进的 格雷实验室的脉冲辐解设备。 博士 希勒的专长是氧化还原酶学和酶 动力学

项目成果

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