Natural Organometallic Catalytic Sites: H2-Activating Metalloenzymes

天然有机金属催化位点:H2 激活金属酶

基本信息

  • 批准号:
    0111629
  • 负责人:
  • 金额:
    $ 45万
  • 依托单位:
  • 依托单位国家:
    美国
  • 项目类别:
    Continuing Grant
  • 财政年份:
    2001
  • 资助国家:
    美国
  • 起止时间:
    2001-09-01 至 2006-08-31
  • 项目状态:
    已结题

项目摘要

The Inorganic, Bioinorganic and Organometallic Chemistry Program of the Division of Chemistry, National Science Foundation, supports the work of Dr. Marcetta Darensbourg (Department of Chemistry at Texas A&M) directed at delineating structure/function relationships for Ni/Fe and Fe-only hydrogenase enzymes through the use of synthetic model systems. Specifically, the PI (i) will develop synthetic routes to amine-containing S--S bridges in iron carbonyl compounds, (ii) will use functionalized diphosphine ligands as "models of the models" for the hydrogenase active site, (iii) will explore the hydrogen activation chemistry of (-SR'S)Fe2(CO)6 compounds that possess a functionalized S--S bridge, and (iv) will explore the organometallic chemistry relevant to active site cluster synthesis for the hydrogenase enzyme.Students mentored by Prof. Darensbourg are poised to make a real and significant contribution to the scientific infrastructure of the country. Their work will have a lasting impact on both the biochemical and chemical communities. The results will help in initiating efforts to design a cheaper industrial process to produce hydrogen, a potential clean source of energy.
美国国家科学基金会化学部的无机、生物无机和有机金属化学项目支持Marcetta Darensbourg博士(德克萨斯农工大学化学系)通过使用合成模型系统来描述Ni/Fe和纯铁氢化酶的结构/功能关系。具体而言,PI (i)将开发铁羰基化合物中含胺S—S桥的合成路线,(ii)将使用功能化二膦配体作为氢化酶活性位点的“模型模型”,(iii)将探索具有功能化S—S桥的(-SR'S)Fe2(CO)6化合物的氢活化化学,(iv)将探索与氢化酶活性位点簇合成相关的有机金属化学。由Darensbourg教授指导的学生准备为该国的科学基础设施做出真正和重大的贡献。他们的工作将对生物化学和化学界产生持久的影响。研究结果将有助于设计一种更便宜的工业生产氢气的方法,这是一种潜在的清洁能源。

项目成果

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