Struktur und Dynamik von selbst-assoziierenden Guanylat-Bindungsproteinen.

从干扰素诱导的鸟苷酸结合蛋白（GBP）家族中，我们发现hGBP 1具有生物化学和结构特征。此外，Merkmal还可以通过对核反应堆基础沃登艺术的自我联想，来刺激催化剂的活性。基本分子是沃根格及其生物学功能的基础。在韦尔登工程中，Röntgenstrukturanalysen通过对GBP的核结合和组装以及对核的水解来确定蛋白质在其自然界中的结构。通过对蛋白质能量传递实验的研究，并与Hilfe瞬态动力学方法相结合，建立了分子能量传递的动力学机制。与合作伙伴的合作（Stürzl/Bauer：合作伙伴关系，Praefcke：事后修改，Gessner/Schwemmle：Wirtspathogenen的Abwehr）可以使GBP的生物学功能和Wirkungsweise完全符合韦尔登。

Aus der Familie der Interferon-induzierten Guanylat-Bindungsproteine (GBP) haben wir das hGBP1 bereits biochemisch und strukturell charakterisiert. Als besonderes Merkmal ist dabei die Selbst-Assoziation in Abhängigkeit von der Art des gebundenen Nukleotids entdeckt worden, die gleichzeitig zu einer Stimulation der katalytischen Aktivität führt. Die molekularen Grundlagen dieser Vorgänge und ihre Bedeutung für die biologische Funktion sind jedoch nicht verstanden. In dem geplanten Projekt werden über Röntgenstrukturanalysen hinaus die strukturellen Änderungen der Proteine in ihrer natürlichen Umgebung bestimmt, die sich durch Nukleotidbindung und Assemblierung der GBP und durch Hydrolyse des Nukleotids ergeben. Durch Fluoreszenzenergietransfer-Experimente, durch Deuteriumaustausch auf den Proteinoberflächen und vor allem mit Hilfe transienter, kinetischer Untersuchungsmethoden wird die Interaktions-Dynamik untersucht, um den Mechanismus auf molekularer Ebene aufzuklären. Zusammen mit den Beiträgen der Kooperationspartner (Stürzl/Bauer:zelluläre Bindungspartner, Praefcke: posttranslationale Modifikation, Gessner/Schwemmle: Abwehr von Wirtspathogenen) kann die biologische Funktion und Wirkungsweise der GBP vollständig verstanden werden.