Molekulare Struktur und Dynamik von Modellpeptiden und Protein G auf selbstorganisierten Monolagen

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Dieses Projekt soll dazu beitragen, hoch auflösende, oberflächenanalytische Techniken zur Charakterisierung der Struktur, Orientierung und Dynamik von Peptiden und Proteinen auf Oberflächen mit maßgeschneiderten chemischen Eigenschaften zu entwickeln. Insbesondere sollen Summenfrequenzspektroskopie (SFG), Röntgennahkantenabsorptions-spektroskopie (NEXAFS) und Röntgenphotoelektronenspektroskopie (XPS) eingesetzt werden, um erstmals die Sekundärstruktur, als auch die an der Oberfläche bindenden Seitenketten der Biomoleküle auf hydrophoben und hydrophilen selbstorganisierten Monolagen (SAMs) zu bestimmen. Darüber hinaus soll untersucht werden, welche Rolle Wassermoleküle bei diesen Wechselwirkungen spielen. Die komplementären Messmethoden werden wertvolle Informationen für die Charakterisierung und Entwicklung von bioaktiven Nanomaterialien liefern. So hängt beispielsweise die Funktion eines Antikörpers auf einer Oberfläche davon ab, inwiefern die Erkennungssequenz nach der Immobilisierung erreichbar bleibt. Die Bioaktivität einer nanostrukturierten Oberfläche wird von der Orientierung der adsorbierten Proteine abhängen. Diese entscheidenden Informationen sind im Nanometerbereich bislang nicht verfügbar. Im vorliegenden Projekt sollen zunächst die nötigen Messstrategien zur nanometergenauen Strukturbestimmung anhand der maßgeschneiderten Lysin - Leucin (L,K) Modellpeptide LΚα14 und LKβ7 auf SAMs entwickelt und anschließend auf globuläres Protein G angewendet werden.