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Structural basis for histone discrimination mechanism by FACT

FACT 组蛋白辨别机制的结构基础

基本信息

批准号：
21K06021
负责人：
津中康央
金额：
$ 2.75万
依托单位：
Osaka University (2022)Yokohama City University (2021)
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Scientific Research (C)
财政年份：
2021
资助国家：
日本
起止时间：
2021-04-01 至 2024-03-31
项目状态：
已结题

项目摘要

本研究では、FACTがどのように標準的なヒストンとヒストンバリアントを識別し、ヌクレオソーム構造を変化させているのかを明らかにしたい。そのためにまず、これまで見つかっていないヒストン側のFACT相互作用部位を同定することを目指した。今年度も引き続き、核磁気共鳴 (NMR) 解析により、H2A-H2B二量体やH3-H4四量体とFACTのこれまで見つかっていない相互作用部位を探索した。NMRは比較的弱く、動的な相互作用部位であっても解析することが可能である。その結果、昨年度に同定したヒストンテイルの領域に加えて、これまで見つかっていないヒストン構造領域でのFACT結合部位を同定した。このうち、昨年度に同定したヒストンテイル領域のこれまで見つかっていないFACT結合部位については、学術論文にまとめ、学術雑誌に掲載された。さらに、昨年度に同定された結合部位のうち、FACTと関連するヒストンバリアントで保存されていない領域のアミノ酸残基をバリアント型に変異させたものを遺伝子構築している。今後、これを用いて、ヒストン交換反応が変化するかどうかを調べる予定。

This study では, FACT がどのように standard なヒストンとヒストンバリアントを identification し, ヌクレオソーをム structure - the させているのかを Ming らかにしたい. そのためにまず, これまで see つかっていないヒストン side の FACT を interaction parts with fixed することを refers した. Lead our もき続き, imaging 気 resonance (NMR) parsing により, H2A, H2B - two quantity body や H3 - H4 four quantity body と FACT のこれまで see つかっていない interaction part を explore した. The weak く and moving な interaction sites compared by NMR であって analysis するであるとが may である. その results, with yesterday's annual にしたヒストンテイルにの field plus えて, これまで see つかっていないヒストン tectonic domain での FACT combining site を with fixed した. このうち, annual に yesterday with したヒストンテイル field のこれまで see つかっていない FACT combining site については, academic thesis にまとめ, academic 雑 tzu に first white jasmines load された. さらに, annual に yesterday with された combining site のうち, FACT と masato even するヒストンバリアントで save されていない field のアミノ acid residues をバリアント type に - different させたものを heritage 伝 child build している. In the future, をれを will be determined by the exchange of れをて and ヒストヒスト for the anti応が change of するする <s:1> ううををべる.