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Studies on host switching mechanism of phytoplasma infecting plants and insects

植原体感染植物和昆虫的宿主转换机制研究

基本信息

批准号：
20H02991
负责人：
大島研郎
金额：
$ 11.23万
依托单位：
Hosei University
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Scientific Research (B)
财政年份：
2020
资助国家：
日本
起止时间：
2020-04-01 至 2024-03-31
项目状态：
已结题

来源：
https://kaken.nii.ac.jp/en/grant/KAKENHI-PROJECT-20H02991/
关键词：
ファイトプラズマホストスイッチングゲノム宿主

项目摘要

ファイトプラズマ（Candidatus Phytoplasma属細菌）は昆虫媒介性の植物病原細菌であり、植物宿主と媒介昆虫との２つの宿主間を水平移動するホストスイッチングにより感染を拡大する。本研究ではファイトプラズマが宿主を操作する分子メカニズムに焦点を当て、宿主の細胞機能を制御するホストマニピュレータータンパク質の機能を解析する。ファイトプラズマは植物・昆虫の細胞内に寄生し、またペプチドグリカン等の細胞壁を持たないため、ファイトプラズマから分泌されたタンパク質は宿主の細胞質で直接的に機能する。従って、分泌シグナルを持つタンパク質は宿主を操作する因子の最有力候補である。まず、昨年度までの研究により収集した分泌タンパク質遺伝子のうち、昆虫を誘引する機能が推定されるPOSE4について解析を行った。POSE4-YFP融合タンパク質を植物体内で一過的に発現させ、細胞内局在を観察したところ、POSE4は主に核に局在することが分かった。POSE4が相互作用する宿主因子を酵母ツーハイブリッド法により調べた結果、葉の形態発生に関わる転写因子TCP2と相互作用することが示唆された。また、葉化を誘導する分泌タンパク質であるPHYL1がSEP3（MADSドメイン転写因子）とRAD23（ユビキチン化タンパク質をプロテアソームへ運搬する因子）に相互作用することをこれまでに明らかにしてきたが、今年度はPHYL1がSEP3を分解する分子機構について解析した。SEP3の分解にユビキチン化が必要かどうかを調べるために、ユビキチンの結合残基であるリジンを全てアルギニンに置換したPHYL1・SEP3を使用して分解アッセイを行った。その結果、リジンを全てアルギニンに置換した変異体を使用してもSEP3が分解されることが明らかとなり、PHYL1はユビキチン非依存的にSEP3を分解することが示唆された。

Insect-borne phytopathogenic bacteria (Candida Phytoplasma) move horizontally between plant hosts and insect vectors. This study focuses on the molecular menu that operates the host and analyzes the function of the host computer's properties that control the host's cellular functions. The cell walls of plants and insects that parasitize, secrete, and control the cytoplasm of their host cells function directly. The most powerful candidate for a host factor is the secretion factor. In the past year, research has been carried out on the collection, secretion, detection and attraction of insects, and the analysis of POSE4. POSE4-YFP fusion protein has been detected in plants, and in cells. POSE4-YFP fusion protein has been detected in plants. POSE4 interacts with host factors, such as yeast and leaf morphology, and TCP2 interacts with host factors. The interaction between PHYL1 and SEP3 (MADS factor) and RAD23 (RAD23 factor) in the secretion of PHYL 1 and SEP3 is analyzed in this year's molecular mechanism. SEP3 is decomposed into two residues: PHYL1, PHYL 2, PHYL 3, PHYL 4, PHYL 6, PHYL 7, PHYL 7, PHYL 8, PHYL 8, PHYL 9, PHYL 9, PHYL 9. The result is that the SEP3 can be decomposed into all kinds of independent components, such as PHYL1 and SEP3.