Reconstitution of synthesized quinones to photosynthetic reaction center I

合成醌重构光合反应中心I

基本信息

  • 批准号:
    01490028
  • 负责人:
  • 金额:
    $ 4.22万
  • 依托单位:
  • 依托单位国家:
    日本
  • 项目类别:
    Grant-in-Aid for General Scientific Research (B)
  • 财政年份:
    1989
  • 资助国家:
    日本
  • 起止时间:
    1989 至 1990
  • 项目状态:
    已结题

项目摘要

We have developed a method to extract and reconstitute phylloquinone which tightly binds to the plant photosynthetic photosystem I reaction center complex. The quinone, which has been known to function as vitamin K1 when fed by animal, is shown to function as the secondary electron acceptor in the photosystem I photochemistry in plant. This has made clear that all the reaction center complexes of photosynthetic organisms, from photosynthetic purple and green bacteria to higher green plants, use quinone as the secondary electron acceptor. This gives a new basis for the study of evolution of photosynthetic system as discussed in this study.After extracting phylloquinone from photosystem I reaction center, we introduced various quinone and analog compounds. They almost fully substituted for phylloquinone. Relation between the physicochemical properties and structure of these compounds and their electron transfer ability at the phylloquinone binding site in the reaction center was studied. It isoindicated that the photosynthetic reaction center proteins give unique new reaction environments for the introduced compounds. This system can also be used to test the reaction of artificial compounds in proteinaceous environments and enables the reactions impossible in solution.Structure and function of iron-sulfur clusters which function as the tertiary electron acceptors in photosystem I reaction center were also studied by cryogenic EPR.
研究了一种提取和重组与植物光合系统I反应中心配合物紧密结合的叶绿醌的方法。在植物的光系统I光化学中,醌被证明是二级电子受体,在动物喂养时具有维生素K1的功能。这表明,所有光合生物的反应中心配合物,从光合紫绿细菌到高等绿色植物,都使用醌作为二级电子受体。这为研究光合系统的进化提供了新的基础。从光系统I反应中心提取叶绿醌后,引入了多种醌类及其类似物。它们几乎完全取代了叶绿醌。研究了这些化合物的理化性质和结构与其在反应中心叶绿醌结合位点的电子转移能力的关系。这表明光合反应中心蛋白为引入的化合物提供了独特的新反应环境。该系统还可用于测试人工化合物在蛋白质环境中的反应,并实现在溶液中不可能发生的反应。利用低温EPR研究了作为光系统I反应中心叔电子受体的铁硫团簇的结构和功能。

项目成果

期刊论文数量(36)
专著数量(0)
科研奖励数量(0)
会议论文数量(0)
专利数量(0)
Isogai,Y.,Itoh,S.and Nishimura,M.: "Location of D^+ and distribution of surface charges in photosystem II." Biochimica et Biophysica Acta. 1017. 204-208 (1990)
Isogai,Y.、Itoh,S. 和 Nishimura,M.:“光系统 II 中 D^ 的位置和表面电荷的分布。”
  • DOI:
  • 发表时间:
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
Sonoike,K.,Hatanaka,H.,Katoh,S.and Itoh,S.: "Heatーstability of ironーsulfur centers and Pー700 in photosystem I reaction center complexes isolated from the thermophilic cyanobacterium Synechlcoccus elongatus." Plant & Cell Physiology,. 31. 865-870 (1990)
Sonoike, K.、Hatanaka, H.、Katoh, S. 和 Itoh, S.:“从嗜热蓝藻细长聚球藻中分离出的光系统 I 反应中心复合物中铁硫中心和 P-700 的热稳定性。”生理学,31。865-870(1990)
  • DOI:
  • 发表时间:
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
Ohoka,H.,Itoh,S.,Saeki,K.,Takahashi,Y.and Matsubara,H.: "F_A/F_b protein fron the spinach photosystem I complex:Isolation in a native state and some properties of the iron-sulfur clusters." Plant & Cell Physiology.32. 11-17 (1991)
Ohoka,H.,Itoh,S.,Saeki,K.,Takahashi,Y. 和 Matsubara,H.:“菠菜光系统 I 复合体的 F_A/F_b 蛋白:天然状态下的分离和铁硫的一些特性
  • DOI:
  • 发表时间:
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
Hoshina,S.,Sakurai,R.,Kunishima,N.,Wada,K.and Itoh,S.: "Selective destruction of ironーsulfur centers by heat/ethylene glycol treatment and isolation of photosystem I core complex." Biochimica et Biophysica Acata. 1015. 61-68 (1990)
Hoshina, S.、Sakurai, R.、Kunishima, N.、Wada, K. 和 Itoh, S.:“通过热/乙二醇处理和光系统 I 核心复合物的分离选择性破坏铁硫中心。”生物物理学阿卡塔。1015。61-68(1990)
  • DOI:
  • 发表时间:
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    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
S. Itoh and M. Iwaki: "Full replacement of the function of the secondary electron acceptor phylloquinone (=vitamin K_1) by non-quinone-carbonyl compounds in green plant photosystem I photosynthetic reaction centers." Biochemistry. 30. 5340-5346 (1991)
S. Itoh 和 M. Iwaki:“绿色植物光系统 I 光合反应中心中的二次电子受体叶绿醌(=维生素 K_1)的功能被非醌羰基化合物完全替代。”
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    $ 4.22万
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    6328058
  • 财政年份:
    2000
  • 资助金额:
    $ 4.22万
  • 项目类别:
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